تمسخ عوامل البروتينات التي تسببها والنتائج

ال تمسخ البروتينات وهو يتألف من فقدان البنية ثلاثية الأبعاد بعوامل بيئية مختلفة ، مثل درجة الحرارة أو درجة الحموضة أو بعض العوامل الكيميائية. يؤدي فقدان البنية إلى فقدان الوظيفة البيولوجية المرتبطة بهذا البروتين ، سواء كان إنزيمي أو هيكلي أو ناقل ، من بين أشياء أخرى..

هيكل البروتين حساس للغاية للتغيرات. زعزعة الاستقرار لجسر واحد من الهيدروجين الأساسي يمكن أن تفسد البروتين. بنفس الطريقة ، هناك تفاعلات ليست ضرورية تمامًا للامتثال لوظيفة البروتين ، وفي حالة زعزعة استقرارها ، فلن يكون لها أي تأثير على سير العمل.

مؤشر

• 1 هيكل البروتينات
  • 1.1 الهيكل الأساسي
  • 1.2 الهيكل الثانوي
  • 1.3 هيكل العالي
  • 1.4 هيكل رباعي
• 2 العوامل التي تسبب تمسخ
  • 2.1 درجة الحموضة
  • 2.2 درجة الحرارة
  • 2.3 المواد الكيميائية
  • 2.4 تخفيض العوامل
• 3 عواقب
  • 3.1 إعادة صياغة
• 4 بروتينات Chaperone
• 5 المراجع

هيكل البروتينات

من أجل فهم عمليات تغيير طبيعة البروتين ، يجب أن نعرف كيف يتم تنظيم البروتينات. هذه الهياكل الأولية والثانوية والثالثة والرباعية الحالية.

الهيكل الأساسي

هذا هو تسلسل الأحماض الأمينية التي تشكل البروتين المذكور. الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية لهذه الجزيئات الحيوية ، وهناك 20 نوعًا مختلفًا ، ولكل منها خصائص فيزيائية وكيميائية معينة. يتم ضمهم معا عن طريق رابطة الببتيد.

الهيكل الثانوي

في هذا الهيكل ، تبدأ هذه السلسلة الخطية من الأحماض الأمينية في طيها بواسطة روابط الهيدروجين. هناك نوعان من الهياكل الثانوية الأساسية: الحلزون ألفا ، حلزوني الشكل ؛ والورقة المطوية β ، عند محاذاة سلسلتين خطيتين بالتوازي.

هيكل ثلاثي

يتضمن أنواعًا أخرى من القوى التي تؤدي إلى طي محدد للشكل ثلاثي الأبعاد.

يمكن أن تشكل سلاسل R لبقايا الأحماض الأمينية التي تتكون منها بنية البروتين جسور ثاني كبريتيد ويتم تجميع الأجزاء المسعورة من البروتينات في الداخل ، بينما تواجه الأجزاء المحبة للماء الماء. تعمل قوى فان دير فال بمثابة عامل استقرار للتفاعلات الموصوفة.

هيكل رباعي

وهو يتألف من مجاميع وحدات البروتين.

عندما يتم تغيير طبيعة البروتين ، فإنه يفقد التركيبة الرباعية والثالثية والثانوية ، بينما يبقى البروتين الأساسي سليما. البروتينات الغنية بالروابط ثاني كبريتيد (هيكل ثلاثي) يعطي مقاومة أكبر للالتسخية.

العوامل التي تسبب تمسخه

أي عامل يزعزع استقرار الروابط غير التساهمية المسؤولة عن الحفاظ على التركيب الأصلي للبروتين يمكن أن يؤدي إلى تمسخه. من بين أهم ما يمكن ذكره:

الرقم الهيدروجيني

عند قيم الأس الهيدروجيني المتطرفة للغاية ، سواء كانت حمضية أو وسائط أساسية ، يمكن أن يفقد البروتين تكوينه ثلاثي الأبعاد. فائض أيونات H⁺ و OH^- في الوسط يزعزع استقرار تفاعلات البروتين.

هذا التغيير في نمط أيون ينتج تغيير المدة. يمكن تغيير درجة الحموضة عن طريق الرقم الهيدروجيني في بعض الحالات ، وفي حالات أخرى لا رجعة فيها.

درجة الحرارة

يحدث التسخين الحراري عندما تزيد درجة الحرارة. في الكائنات الحية التي تعيش في ظروف بيئية متوسطة ، تبدأ البروتينات في زعزعة الاستقرار عند درجات حرارة أعلى من 40 درجة مئوية. من الواضح أن بروتينات الكائنات المحبة للحرارة يمكنها تحمل درجات الحرارة هذه.

الزيادات في درجة الحرارة تؤدي إلى زيادة الحركات الجزيئية التي تؤثر على روابط الهيدروجين وغيرها من الروابط غير التساهمية ، مما يؤدي إلى فقدان الهيكل العالي.

تؤدي هذه الزيادات في درجة الحرارة إلى انخفاض في معدل التفاعل ، إذا كنا نتحدث عن الإنزيمات.

المواد الكيميائية

المواد القطبية - مثل اليوريا - بتركيزات عالية تؤثر على روابط الهيدروجين. أيضا ، يمكن أن يكون للمواد غير القطبية عواقب مماثلة.

المنظفات يمكن أن تزعزع أيضا بنية البروتين. ومع ذلك ، فهي ليست عملية عدوانية وهي في الغالب قابلة للعكس.

وكلاء الحد

merc-ميركابتوإيثانول (HOCH2CH2SH) هو عامل كيميائي غالبًا ما يستخدم في المختبر لإفساد البروتينات. وهي مسؤولة عن الحد من جسور ثاني كبريتيد بين بقايا الأحماض الأمينية. يمكن أن تزعزع استقرار الهيكل العالي أو الرباعي للبروتين.

آخر عامل تخفيض مع وظائف مماثلة هو ديثيوثريتول (DTT). بالإضافة إلى ذلك ، هناك عوامل أخرى تسهم في فقدان التركيبة الأصلية في البروتينات وهي المعادن الثقيلة في التركيزات العالية والإشعاع فوق البنفسجي.

تأثير

عندما يحدث تمسخ ، يفقد البروتين وظيفته. تعمل البروتينات بالشكل الأمثل عندما تكون في حالتها الأصلية.

لا يرتبط فقدان الوظيفة دائمًا بعملية تغيير طبيعة. تغيير بسيط في بنية البروتين قد يؤدي إلى فقدان الوظيفة دون زعزعة استقرار الهيكل ثلاثي الأبعاد بأكمله.

العملية قد تكون أو لا تكون لا رجعة فيها. في المختبر ، إذا تم عكس الظروف ، فقد يعود البروتين إلى التكوين الأولي.

استعادة الطبيعة

تم إثبات إحدى التجارب الأكثر شهرة وشمولية في إعادة التكرار في ريبونوكلياز أ.

عندما أضاف الباحثون عوامل تغيير طبيعة مثل اليوريا أو merc-ميركابتوإيثانول ، تم تغيير طبيعة البروتين. إذا تمت إزالة هذه العوامل ، عاد البروتين إلى التشكل الأصلي ويمكن أن يؤدي وظيفته بكفاءة 100 ٪.

أحد أهم الاستنتاجات التي توصل إليها هذا البحث هو إثبات تجريبياً أن التشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين يعطى بواسطة تركيبه الأساسي..

في بعض الحالات ، تكون عملية تغيير الطبيعة غير قابلة للإلغاء تمامًا. على سبيل المثال ، عندما نطبخ بيضة نستخدم الحرارة على البروتينات (الرئيسية هي الألبومين) التي تتكون منها ، يأخذ البيض مظهرًا أبيضًا صلبًا. حدسيًا يمكننا أن نستنتج أنه ، حتى لو قمنا بتبريده ، فلن يعود إلى شكله الأولي.

في معظم الحالات ، يصاحب عملية تغيير الحالة فقدان الذوبان. كما أنه يقلل من اللزوجة وسرعة الانتشار وتبلور بسهولة أكبر.

البروتينات Chaperone

تكون بروتينات Chaperone أو Chaperonin مسؤولة عن منع تغيير طبيعة البروتينات الأخرى. كما أنها تقوم بقمع بعض التفاعلات التي لا تكفي بين البروتينات لضمان طيها بشكل صحيح.

عندما تزيد درجة حرارة الوسط ، تزيد هذه البروتينات من تركيزها وتعمل عن طريق منع تمسخ البروتينات الأخرى. لهذا السبب يطلق عليهم أيضًا "بروتينات الصدمة الحرارية" أو HSP لمعرفة اختصارها باللغة الإنجليزية (بروتينات الصدمة الحرارية).

تشابريونيناس تشبه القفص أو البرميل الذي يحمي في الداخل البروتين من الفائدة. 

تم الإبلاغ عن هذه البروتينات التي تستجيب لحالات الإجهاد الخلوي في مجموعات مختلفة من الكائنات الحية ويتم حفظها بشكل كبير. هناك أنواع مختلفة من chaperonins وتصنف وفقا لوزنها الجزيئي.

مراجع

1. كامبل ، ن. أ. ، وريس ، ج. ب. (2007). علم الاحياء. Ed. Panamericana Medical.
2. Devlin، T. M. (2004). الكيمياء الحيوية: كتاب مدرسي مع تطبيقات سريرية. أنا عكس.
3. Koolman، J.، & Röhm، K. H. (2005). الكيمياء الحيوية: النص والأطلس. Ed. Panamericana Medical.
4. Melo، V.، Ruiz، V. M.، & Cuamatzi، O. (2007). الكيمياء الحيوية للعمليات الأيضية. Reverte.
5. باتشيكو ، دي. آند ليل ، دي. بي (2004). الكيمياء الحيوية الطبية. التحرير ليموزا.
6. Pena، A.، Arroyo، A.، Gómez، A.، & Tapia، R. (1988). كيمياء حيوية. التحرير ليموزا.
7. Sadava، D.، & Purves، W. H. (2009). الحياة: علم الأحياء. Ed. Panamericana Medical.
8. تورتورا ، ج. ج. ، فونك ، ب. ر. ، وكيس ، س. ل. (2007). مقدمة في علم الأحياء المجهرية. Ed. Panamericana Medical.
9. Voet، D.، Voet، J. G.، & Pratt، C.W. (2007). أساسيات الكيمياء الحيوية. Ed. Panamericana Medical.