يدمج الهيكل والوظائف والمنظور التطوري

أناntegrinas هم بروتينات الغشاء المسؤول عن التوسط في الالتصاق بين الخلايا. تحتوي هذه البروتينات على جزء يمتد إلى البيئة خارج الخلية ويمكن أن يرتبط ببروتينات أخرى في المصفوفة خارج الخلية. يمكن للآخرين أن يرتبطوا بالخلايا المجاورة الأخرى ، أو للسكريات البكتيرية أو بروتينات فيروسية معينة.

كل هذه التفاعلات التي تشارك فيها الإندرينات تولد الاستقرار من حيث الوصلات الخلوية المختلفة ، وتشكيل المصفوفة خارج الخلية ، وتشكيل مجاميع الصفائح الدموية ، وإنشاء الوصلات الخلوية في الجهاز المناعي ، من بين الأحداث الأخرى ذات الأهمية البيولوجية.

تم العثور على الإندرينات في الكائنات الحية المختلفة ، مثل الثدييات والطيور والأسماك وبعض حقيقيات النوى البسيطة مثل الإسفنج والديدان الخيطية وذبابة الفاكهة..

مؤشر

• 1 هيكل
  • 1.1 العموميات الهيكلية لل integrins
  • 1.2 خصائص الوحدات الفرعية
  • 1.3 الاتحاد التساهمي بين الوحدات الفرعية
• 2 وظائف
• 3 المنظور التطوري
• 4 المراجع

هيكل

العموميات الهيكلية لل integrins

الإندرجينات هي بروتينات سكريّة. البروتينات هي جزيئات كبيرة تتكون من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية التي لها مجموعة واسعة من الوظائف في الكائنات الحية. يشير المصطلح "glyco" إلى وجود الكربوهيدرات (وتسمى أيضًا الكربوهيدرات) إلى سلسلة الأحماض الأمينية.

هذا البروتين السكري عبارة عن غشاء ، وهو يعبر غشاء البلازما في الخلية. في integrin ، يمكن تمييز ثلاثة مجالات: مجال خارج الخلية يسمح بالاتحاد مع الهياكل الأخرى ، مجال يعبر غشاء الخلية ، وآخر مجال موجود داخل الخلية ويتصل مع الهيكل الخلوي.

جزء خارج الخلية

واحدة من أهم خصائص integrins هي أن الجزء الذي يعطي خارج الخلية له شكل كروي. هذه لها سلسلة من المواقع التي تسمح بالتعرف على الجزيئات الموجودة في المصفوفة. تتكون هذه التسلسلات من الأحماض الأمينية أرجينين ، جلايسين واسبارتات.

هذا الجزء الذي يشارك في الاتحاد يبلغ طوله حوالي 60 من بقايا الأحماض الأمينية

جزء الغشاء

يتميز تسلسل البروتين الذي يمر عبر غشاء الخلية بوجود بنية من نوع اللولب ألفا. بعد ذلك ، يتم غمر سلسلتين في السيتوبلازم في الخلية.

جزء السيتوبلازم

بالفعل في السيتوبلازم في الخلية ، يمكنك الانضمام إلى الهياكل الأخرى ، سواء البروتينات المختلفة ، أو الهيكل الخلوي ، مثل تالين ، أكتين ، من بين أمور أخرى.

يبلغ طول "الذيل" الموجود في السيتوبلازم 75 من بقايا الأحماض الأمينية (على الرغم من وجود استثناءات مع أكثر من 1000 في هذه المنطقة).

تتيح هذه الآلية للأندرينات أن تعمل كجسر لتبادل المعلومات الديناميكية تمامًا: تربط البروتينات جزيئات المصفوفة خارج الخلية بالجزيئات الموجودة داخلها ، وتولد سلسلة من الإشارات ومعلومات الإرسال..

خصائص الوحدات الفرعية

يتشكل كل integrin من خلال رابطة غير التساهمية من اثنين من البروتينات السكرية عبر الغشاء: الوحدة ألفا و β. نظرًا لأن هذه الوحدات الفرعية ليست متساوية ، يُقال إن الإنتغرين هو مُتغاير مغاير (مباشرة بواسطة مختلف و ديمر من قبل اتحاد اثنين من الوحدات الفرعية). يبلغ طول سلسلة α حوالي 800 من الأحماض الأمينية و the مع 100 من الأحماض الأمينية.

تحتوي الوحدة الفرعية α على سلسلتين مرتبطتين بروابط ثاني كبريتيد ولها رأس كروي بمواقع ربط الكاتيونات ثنائية التكافؤ. وحدة β الفرعية ، من ناحية أخرى ، غنية ببقايا السيستين الحمضية ويمكن للجزء داخل الخلايا التوسط في التفاعلات مع سلسلة من البروتينات المتصلة.

الاتحاد التساهمي بين الوحدات الفرعية

هناك 18 سلاسل و 8 سلاسل. تحدد التوليفات المختلفة بين المجموعتين الفرعيتين الأعداد الصحيحة الموجودة ، بحد أدنى 24 dimers مختلفة.

يمكن إعطاء المجموعات بالطريقة التالية: α مع β ، أو α مع عدة سلاسل. تكون β strands مسؤولة عن تحديد مدى تحديد الارتباط وتكون جزء من integrin مسؤولاً عن التوسط في التفاعل مع الجزيء المستهدف.

بهذه الطريقة ، تحدد مجموعات محددة من الوحدات الفرعية الجزيء الذي سيتم ربطه. على سبيل المثال ، إن الإنتغرين المتكون من وحدة فرعية α 3 و β 1 خاصة بالتفاعل مع fibronectin.

يعرف هذا integrin باسم α₃β₁ (لتسمية هؤلاء ، ما عليك سوى ذكر رقم الوحدة الفرعية كتنسيق منخفض). وبالمثل ، integrin α₂β₁ يربط الكولاجين.

وظائف

الأنتغرينات عبارة عن بروتينات مهمة في السماح بالتفاعل بين الخلية والبيئة ، لأنها تمتلك مستقبلات الاتحاد لعنصر مختلف من المصفوفة خارج الخلية. على وجه التحديد ، يحدث الربط بين المصفوفة والهيكل الخلوي.

بفضل هذه الخصائص ، تعد integrins مسؤولة عن تنظيم شكل الخلية واتجاهها وحركتها.

بالإضافة إلى ذلك ، فإن integrins قادرة على تفعيل المسارات المختلفة داخل الخلايا. يمكن للجزء السيتوبلازمي من الإنتغرين أن يطلق سلسلة إشارات.

يؤدي هذا التفاعل إلى استجابة خلوية عالمية ، كما يحدث مع مستقبلات الإشارات التقليدية. هذا المسار يؤدي إلى تغييرات في التعبير عن الجينات.

المنظور التطوري

كان التصاق فعال بين الخلايا لتشكيل الأنسجة ، بلا شك ، سمة حاسمة يجب أن تكون موجودة في التطور التطوري للكائنات متعددة الخلايا.

وقد تم تتبع ظهور عائلة integrin لظهور metazoans منذ حوالي 600 مليون سنة.

مجموعة من الحيوانات ذات الخصائص النسيجية للأجداد هي البوريفيرا ، وتسمى عادة الإسفنج البحري. في هذه الحيوانات ، يحدث التصاق الخلية بمصفوفة خارج الخلية من البروتيوغليكان. تحتوي المستقبلات التي ترتبط بهذه المصفوفة على نموذج ربط integrin نموذجي.

في الواقع ، في هذه المجموعة الحيوانية ، حددنا الجينات المرتبطة بوحدات فرعية معينة من بعض الإنترينات.

في سياق التطور ، اكتسب سلف الميتازوان إنتغرين ومجال ربط تم الحفاظ عليه مع مرور الوقت في هذه المجموعة الحيوانية الهائلة.

هيكليا ، ينظر إلى أقصى قدر من التعقيد من integrins في مجموعة من الفقاريات. هناك integrins مختلفة غير موجودة في اللافقاريات ، مع مجالات جديدة. في الواقع ، تم تحديد أكثر من 24 مجموعة وظيفية مختلفة في البشر - أثناء ذبابة الفاكهة ذبابة الفاكهة السوداء لا يوجد سوى 5.

مراجع

1. Alberts، B.، Bray، D.، Hopkin، K.، Johnson، A.D، Lewis، J.، Raff، M.، ... & Walter، P. (2013). بيولوجيا الخلية الأساسية. علوم الطوق.
2. Campbell، I. D.، & Humphries، M. J. (2011). هيكل Integrin ، التنشيط ، والتفاعلات. وجهات نظر كولد سبرينج هاربور في علم الأحياء, 3(3) ، a004994.
3. Cooper، G. M.، & Hausman، R. E. (2007). الخلية: نهج الجزيئي. واشنطن العاصمة ، سندرلاند ، ماساتشوستس.
4. Kierszenbaum، A. L. (2012). علم الأنسجة وبيولوجيا الخلية. إلسفير البرازيل.
5. Koolman، J.، & Röhm، K. H. (2005). الكيمياء الحيوية: النص والأطلس. Ed. Panamericana Medical.
6. Quintero، M.، Monfort، J.، & Mitrovic، D. R. (2010). Osteoarthrosis / Osteoarthritis: علم الأحياء ، علم وظائف الأعضاء ، العيادة والعلاج / علم الأحياء ، الفيزيولوجيا المرضية ، السريرية والعلاج. Ed. Panamericana Medical.
7. Takada، Y.، Ye، X.، & Simon، S. (2007). الانتيغرينز. بيولوجيا الجينوم, 8(5) ، 215.