خصائص Maltasa والتوليف والوظائف

ال مالتاز, المعروف أيضًا باسم α-glucosidase ، أو maltase الحمضي ، أو إنفرتيز الجلوكوز ، أو glucosidosucrase ، أو الليزوزوم ألفا الجلوكوزيداز أو maltase-glucoamylase ، وهو الإنزيم المسؤول عن تحلل المالتوز في الخلايا الظهارية المعوية.

ينتمي إلى فئة hydrolases ، وتحديداً إلى الفئة الفرعية من glycosidases ، والتي تكون قادرة على كسر الروابط α-glucosidic بين بقايا الجلوكوز (EC 3.2.1.20). تجمع هذه الفئة الإنزيمات المتنوعة التي يتم توجيه خصوصياتها إلى التحلل المائي للجليكوسيدات الطرفية المرتبطة بسندات α-1،4.

بعض maltases قادرة على تحلل السكريات ، ولكن مع سرعة أقل بكثير. بشكل عام ، بعد عمل المالتاز ، يتم تحرير بقايا الجلوكوز α-D ، ومع ذلك ، يمكن للإنزيمات من نفس الفئة الفرعية تحلل β-glucans ، وبالتالي تحرير بقايا الجلوكوز β-D.

ظهر وجود إنزيمات الشعير في البداية في عام 1880 ، ومن المعروف الآن أنها ليست موجودة فقط في الثدييات ، ولكن أيضًا في الكائنات الحية الدقيقة مثل الخميرة والبكتيريا ، وكذلك في العديد من النباتات والحبوب العالية..

مثال على أهمية نشاط هذه الإنزيمات يتعلق بـ Saccharomyces cerevisiae ، والكائنات الحية الدقيقة المسؤولة عن إنتاج البيرة والخبز ، والتي هي قادرة على تحطير المالتوز والمالتوتريوز بفضل حقيقة أنه يحتوي على إنزيمات المالتاز ، التي يتم استقلاب منتجاتها إلى المنتجات خصائص التخمير لهذا الكائن الحي.

مؤشر

• 1 الخصائص
  • 1.1 في الثدييات
  • 1.2 في الخميرة
  • 1.3 في النباتات
• 2 ملخص
  • 2.1 في الثدييات
  • 2.2 في الخميرة
  • 2.3 في البكتيريا
• 3 وظائف
• 4 المراجع

ملامح

في الثدييات

Maltase هو بروتين أمفيباتي يرتبط بغشاء خلايا الفرشاة المعوية. ومن المعروف أيضًا إيزوزيم يعرف باسم المالتاز الحمضي ، الموجود في الليزوزومات وقادر على تحلل أنواع مختلفة من روابط الجليكوسيد في طبقات مختلفة ، وليس فقط روابط المالتوز و α-1،4. كل من الانزيمات تشترك في العديد من الخصائص الهيكلية.

يحتوي إنزيم الليزوزوم على حوالي 952 من الأحماض الأمينية ، وتتم معالجته بعد التحويلية عن طريق الغليكوزيل وإزالة الببتيد في نهايتي الطرفين N و C.

تشير الدراسات التي أجريت مع الإنزيم من أمعاء الفئران والخنازير إلى أن الإنزيم في هذه الحيوانات يتكون من وحدتين فرعيتين تختلف بينهما فيما يتعلق ببعض الخصائص الفيزيائية. هاتان الوحدةان الفرعيتان تنشأان من سلائف البولي ببتيد نفسها التي تقطع البروتينات.

على عكس الخنازير والجرذان ، لا يحتوي الإنزيم الموجود في الإنسان على وحدتين فرعيتين ، ولكنه واحد وحيد ، ذو وزن جزيئي مرتفع وجليوسيليزيل عالي (بواسطة N- و O-glycosylation).

في الخميرة

يزن maltase الخميرة ، المشفر بواسطة جين MAL62 ، 68 كيلو دالتون وهو بروتين السيتوبلازم الموجود كمونومر ويحلل مجموعة واسعة من الجلوكوزيدات ألفا.

في الخمائر ، يوجد خمسة أنزيمات متشابهة في مناطق التيلومير لخمس الكروموسومات المختلفة. يشتمل كل موضع تشفير لجين MAL أيضًا على مركب جيني يضم جميع الجينات المشاركة في عملية التمثيل الغذائي للمالتوز ، بما في ذلك البروتينات التنظيمية والبروتينية التنظيمية ، كما لو كانت أوبرا..

في النباتات

لقد ثبت أن الإنزيم الموجود في النباتات حساس لدرجات الحرارة التي تزيد عن 50 درجة مئوية وأن المالتاز يحدث بكميات كبيرة في الحبوب المنبتة وغير المنوية..

بالإضافة إلى ذلك ، أثناء تحلل النشا ، يكون هذا الإنزيم مخصصًا للمالتوز ، لأنه لا يعمل على السكريات الأخرى ، ولكنه دائمًا ما ينتهي بتكوين الجلوكوز..

تركيب

في الثدييات

يتم تصنيع المالتاز المعوي للبشر كسلسلة واحدة من الببتيد. تضاف الكربوهيدرات الغنية بمخلفات المانوز إلى عملية نقل مشتركة عن طريق الجليكوزيل الذي يبدو أنه يحمي تسلسل التحلل البروتيني.

توصلت الدراسات التي أجريت على التولد الحيوي لهذا الإنزيم إلى أنه يتم تجميعه كجزيء ذي وزن جزيئي عالٍ في حالة "مرتبطة بغشاء" الشبكة الإندوبلازمية ، وأنه يتم معالجتها لاحقًا بواسطة إنزيمات البنكرياس و "إعادة الغليكوزيل" مجمع جولجي.

في الخميرة

في الخمائر ، يوجد خمسة أنزيمات متشابهة في مناطق التيلومير لخمس الكروموسومات المختلفة. يشتمل كل موضع ترميز لجين MAL أيضًا على مركب جيني لجميع الجينات المشاركة في أيض المالتوز ، بما في ذلك البروتينات التنظيمية والبروتينية التنظيمية.

في البكتيريا

يشبه نظام استقلاب المالتوز في البكتيريا مثل الإشريكية القولونية ، نظام اللاكتوز ، خاصة في التنظيم الوراثي للأوبون المسؤول عن تخليق البروتينات التنظيمية ، والناقلات ، والنشاط الأنزيمي على الركيزة (المالتاز). ).

وظائف

في معظم الكائنات الحية التي تم فيها اكتشاف وجود إنزيمات مثل المالتاز ، يلعب هذا الإنزيم نفس الدور: تدهور السكاريد مثل المالتوز من أجل الحصول على منتجات كربوهيدراتية قابلة للذوبان ويمكن استقلابها بسهولة أكبر.

في أمعاء الثدييات ، يلعب المالتاز دورًا رئيسيًا في الخطوات النهائية لتدهور النشا. تُلاحظ عادةً أوجه القصور في هذا الإنزيم في أمراض مثل السكري من النوع الثاني ، والذي يرتبط بتخزين الجليكوجين.

في البكتيريا والخمائر ، تمثل ردود الفعل التي تحفزها الإنزيمات من هذا النوع مصدرًا مهمًا للطاقة في شكل جلوكوز يدخل في مسار التحليل ، مع أغراض التخمير أو عدم التخمير.

في النباتات ، يشارك المالتاز ، بالتزامن مع الأميليز ، في تحلل الإندوسبيرم في البذور "الخاملة" ، والتي يتم تنشيطها بواسطة جبريريل ، هرمونات تنظيم نمو النبات ، كشرط أساسي للإنبات..

بالإضافة إلى ذلك ، فإن العديد من النباتات التي تنتج النشا عابرًا خلال اليوم تحتوي على مالتيسات محددة تسهم في تدهور الأيضات في الأيض في الليل ، وقد تم تحديد أن البلاستيدات الخضراء هي مواقع التخزين الرئيسية للمالتوز في هذه الكائنات..

مراجع

1. Auricchio، F.، Bruni، C. B.، & Sica، V. (1968). مزيد من تنقية وتوصيف حمض الجلوكوزيداز. مجلة الكيمياء الحيوية ، 108 ، 161-167.
2. دانييلسن ، م. ، سجستروم ، هـ. ، ونورين ، أو. (1983). التخليق الحيوي للبروتينات المكروية المعوية. مجلة الكيمياء الحيوية ، 210 ، 389-393.
3. ديفيز ، و. أ. (1916). III. توزيع المالتاز في النباتات. وظيفة المالتاز في تدهور النشا وتأثيره على نشاط أميلوكلاستيك للمواد النباتية. مجلة الكيمياء الحيوية ، 10 (1) ، 31-48.
4. إكسباسي. بوابة الموارد المعلوماتية الحيوية. (بدون تاريخ). تم الاسترجاع من enzyme.expasy.org
5. Lu، Y.، Gehan، J. P.، & Sharkey، T. D. (2005). طول النهار وتأثيرات الساعة البيولوجية على تدهور النشا والتمثيل الغذائي للمالتوز. فسيولوجيا النبات ، 138 ، 2280-2291.
6. Naims، H. Y.، Sterchi، E. E.، & Lentze، M. J. (1988). هيكل ، التركيب الحيوي ، والجليكوزيل من الأمعاء الدقيقة الإنسان. مجلة الكيمياء البيولوجية ، 263 (36) ، 19709-19717.
7. نيدلمان ، ر. (1991). السيطرة على التوليف maltase في الخميرة. علم الأحياء الدقيقة الجزيئية ، 5 (9) ، 2079-2084.
8. لجنة تسميات الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (NC-IUBMB). (2019). تم الاسترجاع من qmul.ac.uk.
9. Reuser، A.، Kroos، M.، Hermans، M.، Bijvoet، A.، Verbeet، M.، Van Diggelen، O.، ... Ploeg، V. der. (1995). داء السكري من النوع الثاني (نقص مالتاز الحمض). العضلات والأعصاب ، 3 ، 61-69.
10. Simpson، G.، & Naylor، J. (1962). دراسات السكون في بذرة Avena fatua. المجلة الكندية للنبات ، 40 (13) ، 1659-1673.
11. Sorensen، S.، Norén، O.، Stostrom، H.، & Danielsen، M. (1982). خنفساء الأمفيكليفية Microvillus Maltase / Glucoamylase هيكل وخصوصية. المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية ، 126 ، 559-568.