هيكل البروتينات النووية والوظائف والأمثلة

ل البروتين النووي هو أي نوع من البروتين مرتبط هيكليا مع الحمض النووي - إما الحمض النووي الريبي (الحمض النووي الريبي) أو الحمض النووي (حمض الديوكسي ريبونوكلييك). وأبرز الأمثلة على ذلك الريبوسومات ، النيوكليوسومات والنووكليوكيدات في الفيروسات.

ومع ذلك ، لا يمكن اعتبار أي بروتين يرتبط بالحمض النووي كبروتين نووي. تتميز هذه المركبات بتكوين مجمعات مستقرة ، وليس ارتباطًا بسيطًا عابرًا - مثل البروتينات التي تتوسط في تخليق الحمض النووي وتدهوره ، والتي تتفاعل للحظات وباختصار.

تختلف وظائف البروتينات النووية على نطاق واسع ، وتعتمد على المجموعة المراد دراستها. على سبيل المثال ، تتمثل الوظيفة الرئيسية للهيستونات في انضغاط الحمض النووي في النيكلوزومات ، في حين تشارك الريبوسومات في تخليق البروتينات.

مؤشر

• 1 هيكل
• 2 طبيعة التفاعل
• 3 التصنيف والوظائف
  • 3.1 ديوكسي ريبونوكليوبروتينات
  • 3.2 بروتين نووي بروتيني
• 4 أمثلة
  • 4.1 هيستون
  • 4.2 البروتينات
  • 4.3 الريبوسومات
• 5 المراجع

هيكل

بشكل عام ، تتكون البروتينات النووية من نسبة عالية من بقايا الأحماض الأمينية الأساسية (ليسين وأرجينين وهستيدين). يحتوي كل بروتين نووي على هيكله الخاص ، ولكن يتقارب جميعًا معًا لاحتواء الأحماض الأمينية من هذا النوع.

في درجة الحموضة الفسيولوجية ، تكون هذه الأحماض الأمينية مشحونة إيجابيا ، والتي تفضل التفاعل مع جزيئات المادة الوراثية. التالي سنرى كيف تحدث هذه التفاعلات.

طبيعة التفاعل

تتشكل الأحماض النووية بواسطة هيكل عظمي من السكريات والفوسفات ، والتي تعطيه شحنة سالبة. هذا العامل أساسي لفهم كيفية تفاعل البروتينات النووية مع الأحماض النووية. يتم تثبيت الاتحاد الموجود بين البروتينات والمواد الوراثية عن طريق الروابط غير التساهمية.

أيضًا ، وفقًا للمبادئ الأساسية للإلكتروستاتيكي (قانون كولوم) ، نجد أن رسوم العلامات المختلفة (+ و -) تنجذب.

يؤدي الانجذاب بين الشحنات الإيجابية للبروتينات وتلك السلبية للمادة الوراثية إلى تفاعل من النوع غير المحدد. في المقابل ، تحدث تقاطعات معينة في تسلسلات معينة ، مثل RNA الريباسي.

هناك عوامل مختلفة قادرة على تغيير التفاعلات بين البروتين والمواد الوراثية. من أهمها تركيزات الأملاح ، والتي تزيد من القوة الأيونية في المحلول ؛ السطحي الأيونية والمركبات الكيميائية الأخرى ذات الطبيعة القطبية ، مثل الفينول ، فورماميد ، وغيرها.

التصنيف والوظائف

تصنف البروتينات النووية وفقًا للحمض النووي المرتبط بها. وبالتالي ، يمكننا التمييز بين مجموعتين محددتين جيدًا: بروتينات النوكسي ريبون والبروتينات النائية. منطقيا ، أول من تستهدف الحمض النووي ، والثاني منها الحمض النووي الريبي..

Desoxirribonucleoproteínas

إن الوظيفة الأبرز لبروتينات النوكسي ريبون هي نفع الحمض النووي. تواجه الخلية تحديًا يكاد يكون من المستحيل التغلب عليه: اللف بشكل صحيح تقريبًا مترين من الحمض النووي في نواة مجهرية. يمكن تحقيق هذه الظاهرة بفضل وجود البروتينات النووية التي تنظم الشريط.

ترتبط هذه المجموعة أيضًا بالوظائف التنظيمية في عمليات التكرار ، نسخ الحمض النووي ، إعادة التركيب المتماثل ، من بين أشياء أخرى..

بروتين نووي ريبوزي

من ناحية أخرى ، تؤدي البروتينات النووية الريبون وظائف أساسية ، تتراوح من تكرار الحمض النووي إلى تنظيم التعبير الجيني وتنظيم استقلاب الحمض النووي الريبي المركزي.

إنها مرتبطة أيضًا بالوظائف الوقائية ، نظرًا لأن messenger RNA لا يتواجد أبدًا في الخلية ، لأنه عرضة للتدهور. لتجنب ذلك ، ترتبط سلسلة من البروتينات البروتينية الريبية مع هذا الجزيء في مجمعات واقية.

يوجد نفس النظام في الفيروسات ، التي تحمي جزيئات الحمض النووي الريبي من عمل الإنزيمات التي يمكن أن تتحلل..

أمثلة

الهستونات

هيستون تتوافق مع مكون البروتين من الكروماتين. إنها الأبرز ضمن هذه الفئة ، على الرغم من أننا نجد أيضًا بروتينات أخرى مرتبطة بالحمض النووي ليست هيستون ، وهي مدرجة في مجموعة واسعة تسمى البروتينات غير هيستون.

هيكليا ، هم البروتينات الأكثر كروماتين الأساسية. ومن وجهة نظر الوفرة ، فهي تتناسب مع كمية الحمض النووي.

لدينا خمسة أنواع من هيستون. استند تصنيفها ، تاريخيا ، على محتوى الأحماض الأمينية الأساسية. الطبقات هيستون ثابتة عمليا بين مجموعات حقيقية النواة.

ويعزى هذا الحفظ التطوري إلى الدور الهائل الذي تلعبه هيستون في الكائنات العضوية.

في حالة تغير تسلسل بعض التغييرات في هيستون ، فإن الكائن الحي سيواجه عواقب وخيمة ، حيث أن تعبئته للحمض النووي ستكون معيبة. وبالتالي ، الانتقاء الطبيعي هو المسؤول عن القضاء على هذه المتغيرات غير الوظيفية.

من بين المجموعات المختلفة ، هيستون الأكثر حفظا هي H3 و H4. في الواقع ، تسلسلات متطابقة في الكائنات الحية حتى الآن - من الناحية الوراثية - مثل البقرة والبازلاء.

يتم إنهاء الحمض النووي في ما يعرف باسم octamer هيستون ، وهذه البنية هي النواة: المستوى الأول من ضغط المادة الوراثية.

protamines

البروتينات عبارة عن بروتينات نووية صغيرة (تتكون الثدييات من بولي ببتيد يحتوي على حوالي 50 من الأحماض الأمينية) ، وتتميز بمحتوى عالٍ من بقايا الأحماض الأمينية أرجينين. الدور الرئيسي للبروتينات هو استبدال الهستونات في الطور الفردي لتكوين الحيوانات المنوية.

وقد اقترح أن هذا النوع من البروتينات الأساسية أمر حاسم لتعبئة واستقرار الحمض النووي في المشيمة الذكرية. أنها تختلف عن هيستون ، لأنها تسمح للتعبئة كثافة.

في الفقاريات ، تم العثور على 1 إلى 15 تسلسل الترميز للبروتينات ، وكلها مجمعة في نفس الصبغي. تشير مقارنة التسلسل إلى أنها تطورت من هيستون. وتسمى أكثر درس في الثدييات P1 و P2.

ريبوسوم

المثال الأكثر بروزًا للبروتينات التي ترتبط بالحمض النووي الريبي هو في الريبوسومات. إنها هياكل موجودة في جميع الكائنات الحية تقريبًا - من البكتيريا الصغيرة إلى الثدييات الكبيرة.

وتتمثل المهمة الرئيسية للريبوسوم في ترجمة رسالة الحمض النووي الريبي إلى تسلسل الحمض الأميني.

إنها آلية جزيئية معقدة للغاية ، تتكون من واحد أو أكثر من الرنا الريباسي ومجموعة من البروتينات. يمكننا العثور عليها مجانًا داخل السيتوبلازم الخلوي ، أو مثبت في الشبكة الإندوبلازمية الخشنة (في الواقع ، يرجع الجانب "الخام" من هذه الحجرة إلى الريبوسومات).

هناك اختلافات في حجم وهيكل الريبوسومات بين الكائنات حقيقية النواة وكائنات أولية النواة.

مراجع

1. Baker، T. A.، Watson، J.D.، Bell، S.P.، Gann، A.، Losick، M.A، & Levine، R. (2003). البيولوجيا الجزيئية للجين. شركة بنيامين كامينغز للنشر.
2. بالهورن ، ر. (2007). عائلة بروتامين البروتينات النووية للحيوانات المنوية. بيولوجيا الجينوم, 8(9) ، 227.
3. Darnell، J. E.، Lodish، H. F.، & Baltimore، D. (1990). بيولوجيا الخلية الجزيئية. الكتب العلمية الأمريكية.
4. Jiménez García، L. F. (2003). البيولوجيا الخلوية والجزيئية. بيرسون التعليم في المكسيك.
5. لوين ، ب (2004). الجينات الثامنة. قاعة بيرسون برنتيس.
6. تيخون ، جيه إم (2006). أساسيات الكيمياء الحيوية الهيكلية. التحرير Tébar.