أي نوع من البروتين هو الهيموغلوبين؟

ال الهيموغلوبين إنه بروتين ينتمي إلى مجموعة البروتينات. تتكون هذه المجموعة من البروتينات التي تحتوي على مجموعة غير بروتينية ، تعرف باسم مجموعة الهيم ، مرتبطة بروابط مختلفة لأجزاء البروتين..

تصنف البروتينات الدموية على أنها بروتينات ميتال ، أي جزيئات تنتج عن ارتباط البروتين بأيون فلز..

الهيموغلوبين هو بروتين موجود بتركيزات عالية في خلايا الدم الحمراء لأنه مسؤول عن نقل الأكسجين إلى أجزاء مختلفة من الجسم في العديد من الكائنات الحية ، بما في ذلك البشر..

الهيموغلوبين هو بروتين يختلف تركيبه ووظيفته اختلافًا طفيفًا بين الأنواع المختلفة. هذه الاختلافات ناتجة عن التغيرات في مخلفات الأحماض الأمينية الرئيسية التي نتجت عن تكيف هذا البروتين مع المتطلبات المحددة للأنواع.

هناك العديد من أنواع الهيموغلوبين المختلفة. يتم تعريف أنواع الهيموغلوبين باختلافات طفيفة في التشكل أو بنية الجزيء ، مثل وجود أو عدم وجود الأكسجين ، أو ربط المركبات الأخرى ، مثل ثاني أكسيد الكربون₂, إلى جزيء البروتين.

ما هي الخصائص التي يتمتع بها البروتين الهيموجلوبين؟?

خصائص وهيكل الهيموغلوبين

تم حساب الوزن الجزيئي للهيموغلوبين عند 64 كيلو دالتون. بالإضافة إلى مجموعة الهيم ، يحتوي الهيموغلوبين على العديد من بقايا مجموعات الكبريت التي تسمح لها بتنفيذ التفاعلات اللازمة لتحقيق وظيفة النقل.

اللون الأحمر هو سمة هذا الجزيء ويعطى من خلال وجود مجموعات الحديديك فيه.

يتكون الهيموغلوبين ، في جزء البروتين الخاص به ، من 4 وحدات فرعية ، في أزواج متطابقة ، من سلسلتين تعرفان بسلاسل ألفا وسلاسلتين تعرفان بسلاسل السلاسل. تحتوي هذه السلاسل على 16 منطقة حلزونية تسمح للهيموغلوبين أن يكون له شكل رباعي السطوح.

يحتوي الهيموغلوبين على مكون غير بروتين ، يُعرف باسم مجموعة الهيم ، وهو مهم جدًا للوفاء بوظيفته المتمثلة في نقل الأكسجين وتنفيذ التفاعلات التي يشارك فيها الهيموغلوبين..

السمة الرئيسية لهذه المجموعة هي وجود أيون الحديدية التي تربط الأكسجين لنقله.

أهمية الهيموغلوبين

يعد الهيموغلوبين أحد البروتينات الأكثر دراسة خلال المائة عام الماضية. السبب الرئيسي لهذا هو الأهمية الفسيولوجية الكبيرة لهذا البروتين المسؤول عن نقل الأكسجين في الدم.

بالإضافة إلى أهميته كناقل للأكسجين ، يعد الهيموغلوبين أيضًا بروتينًا نموذجيًا في دراسات خصائص البروتينات بشكل عام.

كانت جوانب البروتينات التي سمحت بدراسة الهيموغلوبين أكثر من غيرها هي الخواص الفيزيائية والكيميائية وسلوك هذه الجزيئات.

الهيموغلوبين والميوغلوبين

الميوغلوبين هو بروتين مشابه في نواح كثيرة للهيموغلوبين. مثل الهيموغلوبين ، يحمل الميوغلوبين أيضًا الأكسجين ، لكنه لا يفعل ذلك إلا في الأنسجة العضلية وليس في الأنسجة الأخرى أو في الدم.

الاختلافات في تسلسل الأحماض الأمينية بين الهيموغلوبين والميوغلوبين صغيرة.

على الرغم من ذلك ، تؤثر هذه الاختلافات على وظيفة كل من الجزيئين ، مسببة على سبيل المثال أن الميوغلوبين بشكل عام هو بروتين هيموجيني أقرب إلى الأكسجين من الهيموغلوبين.

مراجع

1. Ascenzi P. Neuroglobin: من الهيكل إلى الوظيفة في الصحة والمرض. الجوانب الجزيئية للطب. 2016؛ 52: 1-48.
2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobin and Myoglobin. التقدم في كيمياء البروتين. 1964؛ 19: 73-222.
3. Ghatge M. S. et al. التركيب البلوري للهيموجلوبين المنجلي للكربونمونوكسي في التشكل في الحالة R. مجلة البيولوجيا الإنشائية. 2016؛ 194 (3): 446-450.
4. Okonjo K. Bohr تأثير الهيموغلوبين البشري: فصل المساهمات الثلاثية والرباعية بناءً على معادلة وايمان. الكيمياء الفيزيائية الحيوية. 2017؛ 228: 87-97.
5. ساك جيه وآخرون. موقع الأحماض الأمينية الموجودة في الإنسان Deoxy Hemglobin. المجلة الدولية لأبحاث الهيموغلوبين. 1977؛ 2 (2): 153-169.
6. شو ح. وآخرون. التحليل الطيفي لجزيئات الهيموغلوبين الصافية عن طريق تناثر رامان السطحي. خطابات المراجعة البدنية. 1999؛ 83 (21): 4357-4360.