هيستوناس الخصائص والبنية والأنواع والوظائف

ال الهستونات هي البروتينات الأساسية التي تتفاعل مع الحمض النووي لتشكيل النيوكليوسومات ، والتي تشكل فروع الكروماتين التي تشكل الصبغيات في الكائنات حقيقية النواة.

تم اكتشاف النيوكليوزومات ، وهي مجمعات مكونة من الحمض النووي والبروتينات ، في عام 1974 وهي هيستون التي تجمع هذا المستوى القاعدي لتنظيم الكروماتين. ومع ذلك ، فإن وجود بروتينات هيستون معروف منذ ما قبل الستينيات.

يتم تنظيم الهستونات بطريقة تلتف الفرقة المزدوجة للحمض النووي حول مركز بروتين يتكون من هذه البروتينات التي تتفاعل بشكل وثيق مع بعضها البعض. يحتوي مركز هيستون على شكل قرص ويعطي DNA حوالي 1.7 دورة حوله.

تسمح روابط الهيدروجين المتعددة بربط الحمض النووي (DNA) بمركز البروتين الذي يتكون من هيستون في كل نواة. تتشكل هذه الروابط ، في الغالب ، بين الهياكل العظمية للأحماض الأمينية في الهستونات والعمود الفقري لسكر الحمض النووي من الحمض النووي. كما تشارك بعض التفاعلات اللا مسامية والروابط الأيونية.

البروتينات المعروفة باسم "مجمعات إعادة تشكيل الكروماتين" هي المسؤولة عن انهيار وتكوين الروابط الرابطة بين الحمض النووي والهيستونات ، مما يسمح بدخول آلية النسخ في الحمض النووي الموجود في النيكلوزومات.

على الرغم من قرب الأحماض النووية من مركز البروتين الذي تشكله الهيستونات ، يتم ترتيبها بطريقة تسمح ، عند الضرورة ، بإدخال عوامل النسخ والبروتينات الأخرى المرتبطة بالتعبير أو إسكات الجينات..

يمكن أن تخضع الهيستونات لتعديلات مختلفة تولد أشكالًا متعددة ، مما يجعل وجود أشكال عديدة مختلفة من الكروماتين له خاصية تعديل التعبير الجيني بطرق مختلفة..

مؤشر

• 1 الخصائص
• 2 هيكل
  • 2.1 هيستون الاتحاد
• 3 أنواع
  • 3.1 هيستون النوى
  • 3.2 هيستون الاتحاد
• 4 وظائف
• 5 المراجع

ملامح

هم البروتينات حقيقية النواة المحفوظة في الطبيعة. لقد تبين ، على سبيل المثال ، أن البازلاء هيستون H4 يختلف في اثنين فقط من بين 102 موضع من الأحماض الأمينية لبروتين البقر H4.

هيستون هي بروتينات صغيرة نسبيا ، مع ما لا يزيد عن 140 من الأحماض الأمينية. إنها غنية بمخلفات الأحماض الأمينية الأساسية ، لذا فهي تتمتع بشحنة صافية موجبة ، مما يساهم في تفاعلها مع الحمض النووي ، المشحون سالبًا ، لتكوين النيوكليوسومات.

من المعروف أن هيستون nucleosomal و junctional أو سد. هيستون هيستون هيوم 3 ، H4 ، H2A و H2B ، في حين أن هيستون ملزمة تنتمي إلى عائلة هيستون H1.

أثناء تجميع النواة ، تتشكل مبدلات محددة H3-H4 و H2A-H2B في البداية. بعد ذلك ، يتم ربط قاعتي H3-H4 لتشكيل رباعيات يتم دمجهما لاحقًا مع قواطع H2A-H2B ، مما يشكل مركز الثمانينات.

يتم تصنيع جميع الهستونات بشكل رئيسي خلال مرحلة S من دورة الخلية ، ويتم تجميع النيوكليوزومات في فتحات الدنا الوليدة ، بعد شوكة النسخ المتماثل مباشرةً..

هيكل

يشمل التركيب العام للهستونات منطقة حمض أميني أساسي ومنطقة كربوكسيل كروية محفوظة للغاية بين الكائنات حقيقية النواة.

يعد الشكل الزخرفي المعروف باسم "هيستون هيون" ، المكون من ثلاث حلزونات ألفا متصلة بشركتين وتشكل مركزًا صغيرًا مسعورًا للماء ، مسؤولًا عن تفاعلات البروتين البروتيني بين الهيستونات التي تشكل النواة..

هذا الطي من الهستونات هو الذي يشكل مجال الكربوكسيل الكروي من البروتينات النووية في كل حقيقيات النوى.

تحتوي الهستونات أيضًا على "ذيول" صغيرة أو مناطق أمينية طرفية ومناطق أخرى من الكربوكسيل (يمكن الوصول إليها من البروتياز) لا يزيد طولها عن 40 من الأحماض الأمينية. كلتا المنطقتين غنيتان بالأحماض الأمينية الأساسية التي يمكن أن تخضع لتعديلات تساهمية متعددة بعد التحويل.

هيستون الاتحاد

في حقيقيات النوى هناك عائلتان من هيستون الاتحاد ، متباينة من حيث بنيتها. لدى بعضها بنية ثلاثية ، مع المجال الكروي الموصوف أعلاه محاطًا بالمجالات "غير المهيكلة" N-و C ؛ في حين أن الآخرين لديهم فقط مجال C- محطة.

على الرغم من أن معظم الهستونات محفوظة ، إلا أن بعض المتغيرات المحددة قد تنشأ أثناء عملية التطور الجنيني أو نضوج الخلايا المتخصصة في بعض الكائنات الحية. تتعلق بعض الاختلافات الهيكلية بالتعديلات بعد التحويلية مثل ما يلي:

-الفسفرة: يعتقد أنه مرتبط بتعديل درجة تكثيف الكروماتين ويوجد عادة في بقايا السيرين.

-أستلة: المرتبطة بمناطق الكروموسومات الناشطة يحدث عادة في السلاسل الجانبية لمخلفات الليسين. عند حدوث هذه المخلفات ، تقل الشحنة الموجبة ، مما يقلل من تقارب البروتينات مع الحمض النووي.

-مثيلة: يمكن أن تُعطى على شكل أحادي أو ثنائي أو ثلاثي من مخلفات ليسين البارزة من قلب البروتين..

إنزيمات محددة هي المسؤولة عن إجراء هذه التعديلات التساهمية في هيستون. تتضمن هذه الإنزيمات نقلات هيستون أسيتيل (HATs) ، ومجمعات هيستون - ديسيتيليز (HDAC) ، ونُقلات هيستون - ميثيل وترانزميدات..

نوع

تم تنفيذ توصيف الهستونات من خلال تقنيات كيميائية حيوية متنوعة ، من بينها تباين اللوني الذي يعتمد على راتنجات التبادل الكاتيوني الضعيفة.

يضع بعض المؤلفين طريقة تصنيف حيث يتم تمييز 5 أنواع رئيسية من الهستونات في حقيقيات النوى: FI ، مع 21 بروتينات kDa ؛ F2A1 أو FIV ، زائد أو ناقص 11.3 كيلو دالتون ؛ F2A2 أو FIIbI ، 14.5 كيلو دالتون ؛ F2B أو FIIb2 ، بوزن جزيئي 13.7 كيلو دالتون ، و F3 أو FIII ، 15.3 كيلو دالتون.

كل هذه الأنواع من الهستونات ، باستثناء مجموعة FI ، توجد بكميات متساوية الأضلاع في الخلايا.

هناك تصنيف آخر ، له نفس الصلاحية وربما الأكثر استخدامًا في الوقت الحالي ، يقترح وجود نوعين مختلفين من الهستونات ، وهما: تلك التي تعد جزءًا من مثمن الأوكليوزوم والتقاطع أو هيستون الجسر ، اللتين تربطان بالنيوكليومات بين نعم.

يمكن أن تحدث بعض المتغيرات أيضًا بين الأنواع وعلى عكس هيستون النواة ، يتم تصنيع المتغيرات أثناء الواجهة ويتم إدخالها في الكروماتين المشكل مسبقًا من خلال عملية تعتمد على الطاقة المنبعثة من التحلل المائي للـ ATP..

هيستون النواة

تتكون نواة النواة من زوج من كل من الهستونات الأربعة التأسيسية: H2a و H2b و H3 و H4؛ يتم خلالها لف شرائح الحمض النووي من حوالي 145 زوجًا أساسيًا.

هيستون H4 و H2B ، من حيث المبدأ ، ثابت. ومع ذلك ، فإن بعض الاختلافات واضحة في الهيستونات H3 و H2A ، والتي تغير خصائصها الفيزيائية الحيوية والكيمياء الحيوية الطبيعة الطبيعية للنواة..

يعد البروتين H2A.Z أحد أنواع حامض الهيستون H2A لدى البشر ، ويحتوي على منطقة حمضية كبيرة ويمكنه أن يعزز استقرار النوكليوزوم وفقًا لمتغيرات هيستون H3 المرتبطة به..

تُظهر هذه الهيستونات بعض التباين بين الأنواع ، كونها حالة خاصة بهيستون H2B ، حيث يكون الثلث الأول من الجزيء شديد التباين.

هيستون الاتحاد

هيستون هيستون تقاطع أو جسر هيستون من الفئة H1. هذه هي المسؤولة عن الاتحاد بين النيكلوزومات وحماية الحمض النووي التي تبرز في بداية ونهاية كل الجسيمات.

على عكس الهستونات النيوكليوزومية ، لا تمتلك جميع هيستونات النوع H1 المنطقة الكروية لـ "أضعاف" الهستونات. ترتبط هذه البروتينات بالحمض النووي بين النيوكليوسومات ، مما يسهل حدوث تغيير في توازن الكروماتين نحو حالة أكثر تكثيفًا وأقل نشاطًا ، تحدث بشكل نسبي.

لقد ربطت الدراسات بين هذه الهيستونات والشيخوخة ، وإصلاح الحمض النووي والعمليات المبرمج ، وبالتالي يعتقد أن لها دورًا مهمًا في الحفاظ على السلامة الجينية..

وظائف

تشارك جميع بقايا الأحماض الأمينية في الهستونات ، بطريقة أو بأخرى ، في تفاعلها مع الحمض النووي ، وهو ما يفسر حقيقة أنها محفوظة للغاية بين ممالك الكائنات حقيقية النواة.

تعد مشاركة الهستونات في عبوات الحمض النووي في شكل كروماتين ذات أهمية كبيرة للكائنات الحية المعقدة متعددة الخلايا التي لا يمكن أن تتخصص فيها سلالات الخلايا المختلفة إلا عن طريق تغيير إمكانية وصول جيناتها إلى آلية النسخ.

المناطق الجينومية النشطة نسبيًا كثيفة في النكليوزومات ، مما يوحي بأن ارتباط الحمض النووي مع بروتينات هيستون أمر ضروري للتنظيم السلبي أو الإيجابي لنسخها.

وبالمثل ، تعتمد استجابة عدد كبير من المنبهات ، الداخلية والخارجية ، طوال حياة الخلية ، على التغييرات الصغيرة في الكروماتين ، والتي ترتبط عادةً بإعادة عرض ما بعد الترجمة وتعديل الهستونات الموجودة في علاقة وثيقة مع الحمض النووي.

متغيرات هيستون متعددة تمارس وظائف مختلفة في حقيقيات النوى. يتعلق أحدها بمشاركة متغير من هيستون H3 في تكوين هياكل مركزية مسؤولة عن فصل الصبغيات أثناء الانقسام.

لقد ثبت أن نظير هذا البروتين في حقيقيات النوى الأخرى ضروري لتجميع الحركية البروتينية التي ترتبط بها الأنابيب الدقيقة المغزل أثناء الانقسام والانقسام الاختزالي..

مراجع

1. Alberts، B.، Johnson، A.، Lewis، J.، Morgan، D.، Raff، M.، Roberts، K.، & Walter، P. (2015). البيولوجيا الجزيئية للخلية (الطبعة السادسة). نيويورك: علوم الطوق.
2. Campos، E. I.، & Reinberg، D. (2009). هيستون: شرح الكروماتين. أنو. القس جينيت ، 43 ، 559-599.
3. Harvey، A. C.، & Downs، J. A. (2004). ما هي الوظائف التي توفرها هيستون رابط؟ علم الأحياء الدقيقة الجزيئي ، 53 ، 771-775.
4. Henikoff، S.، & Ahmad، K. (2005). تجميع هيستون هيستون في كروماتين. أنو. القس خلية. ديف بيول ، 21 ، 133-153.
5. ايزنبرغ ، (1979). الهستونات. أنو. القس Biochem. ، 48 ، 159-191.
6. Kornberg، R. D.، & Thomas، J. O. (1974). هيكل الكروماتين: قلة التأريخ. العلوم ، 184 (4139) ، 865-868.
7. سميث ، إي ، ديلانج ، ر. ، وبونر ، ج. (1970). كيمياء وبيولوجيا الهستونات. مراجعات فسيولوجية ، 50 (2) ، 159-170.