تفاعلات مسعور في ما هي عليه ، والأهمية البيولوجية والأمثلة

ال تفاعلات مسعور (مرحبا) هذه هي القوى التي تحافظ على التماسك بين المركبات غير المحولة في محلول أو مذيب قطبي. على عكس التفاعلات الأخرى ذات الطابع غير التساهمي ، مثل الروابط الهيدروجينية أو التفاعلات الأيونية أو قوى فان دير فال ، لا تعتمد التفاعلات المسعور على الخواص الجوهرية للمذاب ، ولكن على المذيبات.

مثال توضيحي للغاية على هذه التفاعلات هو فصل الطور الذي يحدث عند محاولة خلط الماء بالزيت. في هذه الحالة ، تتفاعل جزيئات الزيت مع بعضها البعض نتيجة لطلب جزيئات الماء من حولها.

فكرة هذه التفاعلات موجودة منذ ما قبل الأربعينات. ومع ذلك ، فإن مصطلح "رابط مسعور" صاغه كوزمان في عام 1959 ، أثناء دراسة أهم العوامل في تثبيت الهيكل الثلاثي الأبعاد لبعض البروتينات.

HIs هي أهم التفاعلات غير المحددة التي تحدث في النظم البيولوجية. لديهم أيضًا دور مهم في مجموعة واسعة من التطبيقات الهندسية وصناعة الكيماويات والأدوية التي نعرفها اليوم.

مؤشر

• 1 ما هي التفاعلات مسعور؟?
• 2 أهمية بيولوجية
• 3 أمثلة على تفاعلات مسعور
  • 3.1 الأغشية
  • 3.2 البروتينات
  • 3.3 المنظفات
• 4 المراجع

ما هي التفاعلات مسعور؟?

يعتمد السبب المادي لـ HI على عدم قدرة المواد المفترسة على تكوين روابط هيدروجينية مع جزيئات الماء في محلول.

تُعرف باسم "التفاعلات غير المحددة" نظرًا لأنها لا ترتبط بالعلاقة بين جزيئات المذاب ، ولكن إلى ميل جزيئات الماء للحفاظ على تفاعلاتها من خلال روابط الهيدروجين..

عندما تتلامس مع الماء ، تميل جزيئات apolar أو الكارهة للماء إلى التجميع تلقائيًا ، من أجل تحقيق أكبر قدر من الاستقرار عن طريق تقليل مساحة السطح الملامسة للماء.

يمكن الخلط بين هذا التأثير وجاذبية قوية ، ولكن هذا ليس سوى نتيجة لطبيعة المفرد للمواد فيما يتعلق بالمذيب.

موضحة من وجهة نظر ديناميكية حرارية ، تحدث هذه الارتباطات التلقائية بحثًا عن حالة مواتية بقوة ، حيث يوجد أصغر تباين للطاقة الحرة (ΔG).

مع الأخذ في الاعتبار أن ΔG = ΔH - TΔS ، فإن الحالة الأكثر ملاءمة حيوية هي أنه عندما تكون الإنتروبيا أكبر ، تكون هناك جزيئات ماء أقل يتم تقليل حريتها الدورانية والترجمة عن طريق الاتصال مع المذاب apolar.

عندما ترتبط جزيئات apolar ببعضها البعض ، مفروضة بواسطة جزيئات الماء ، يتم الحصول على حالة مواتية أكثر مما لو بقيت هذه الجزيئات منفصلة ، كل واحدة محاطة بـ "قفص" من جزيئات الماء المختلفة..

أهمية بيولوجية

HI لها أهمية كبيرة لأنها تحدث في مجموعة متنوعة من العمليات الكيميائية الحيوية.

ومن بين هذه العمليات ، التغييرات التوافقية في البروتينات ، وترابط الركائز بالأنزيمات ، وربط الوحدات الفرعية للمجمعات الأنزيمية ، وتجميع وتشكيل الأغشية البيولوجية ، وتثبيت البروتينات في المحاليل المائية وغيرها.

من الناحية الكمية ، تم تكليف مؤلفين مختلفين بتحديد أهمية HI في استقرار بنية الكميات الكبيرة من البروتينات ، وخلصوا إلى أن هذه التفاعلات تساهم بأكثر من 50 ٪.

ترتبط العديد من بروتينات الغشاء (جزء لا يتجزأ ومحيطي) بطبقات ثنائية الشحوم بفضل HI عندما تمتلك البروتينات المذكورة ، في بنيتها ، مجالات ذات طبيعة مسعور. بالإضافة إلى ذلك ، يعتمد استقرار الهيكل الثلاثي للكثير من البروتينات القابلة للذوبان على HI.

بعض التقنيات في دراسة بيولوجيا الخلية تستغل الممتلكات التي تمتلكها بعض المنظفات الأيونية لتشكيل micelles ، والتي هي هياكل "نصف كروية" للمركبات البرمائية التي ترتبط مناطقها المولية مع بعضها البعض بفضل HI.

تُستخدم Micelles أيضًا في الدراسات الصيدلانية التي تتضمن توصيل الأدوية القابلة للذوبان في الدهون ، كما أن تكوينها ضروري أيضًا لامتصاص الفيتامينات المعقدة والدهون في جسم الإنسان..

أمثلة من التفاعلات المسعور

الأغشية

مثال ممتاز على HI هو تكوين أغشية الخلايا. وتتكون هذه الهياكل من طبقة ثنائية من الفسفوليبيد. يتم منحها بفضل HI التي تحدث بين ذيول apolar في "التنافر" إلى البيئة المائية المحيطة.

بروتين

HI لها تأثير كبير على طي البروتينات الكروية ، التي يتم الحصول على شكل نشط بيولوجيًا بعد إنشاء تكوين مكاني معين ، تحكمه وجود بقايا حمض أميني معينة في الهيكل.

• حالة apomioglobin

Apomyoglobin (الميوغلوبين تفتقر إلى مجموعة الهيم) هو بروتين ألفا حلزوني صغير كان بمثابة نموذج لدراسة عملية الطي وأهمية HI بين بقايا أبولاروليد في سلسلة polypeptide لنفسه.

في دراسة أجراها دايسون ومعاونوه في عام 2006 ، حيث تم استخدام تسلسلات متحولة من الأوميوغلوبين ، اتضح أن بدء الأحداث القابلة للطي يعتمد في المقام الأول على HI بين الأحماض الأمينية مع مجموعات الأبوليكيليكات ألفا هيليس..

وبالتالي ، فإن التغييرات الطفيفة التي أدخلت في تسلسل الأحماض الأمينية تعني تعديلات مهمة في البنية الثلاثية ، والتي تؤدي إلى بروتينات مشوهة وغير نشطة.

المنظفات

مثال آخر واضح على HI هو طريقة عمل المنظفات التجارية التي نستخدمها للأغراض المنزلية كل يوم.

المنظفات هي جزيئات برمائية (ذات قطبية ومنطقة بولاري). يمكنهم "استحلاب" الدهون لأن لديهم القدرة على تكوين روابط هيدروجينية مع جزيئات الماء ولديهم تفاعلات مسعورة مع الدهون الموجودة في الدهون.

عندما تتلامس مع جزيئات الدهون في محلول مائي ، ترتبط جزيئات المنظفات ببعضها البعض بطريقة تتصارع ذيول المفصل مع بعضها البعض ، وترفق جزيئات الدهون ، وتكشف المناطق القطبية ، التي تدخل في سطح الميلي ، إلى سطح الميلي. الاتصال بالماء.

مراجع

1. تشاندلر ، د. (2005). واجهات والقوة الدافعة للتجمع مسعور. Nature ، 437 (7059) ، 640-647.
2. Cui، X.، Liu، J.، Xie، L.، Huang، J.، Liu، Q.، Israelachvili، J. N.، & Zeng، H. (2018). تحوير التفاعل المسعور عن طريق التوسط في هيكل السطح النانوي والكيمياء ، وليس رتابةً عن طريق مسعور. Angewandte Chemie - International Edition، 57 (37)، 11903-11908.
3. Dyson، J. H.، Wright، P. E.، & Sheraga، H. A. (2006). دور التفاعلات الكارهة للماء في بدء وانتشار طي البروتين. PNAS ، 103 (35) ، 13057-13061.
4. Lodish، H.، Berk، A.، Kaiser، C.A.، Krieger، M.، Bretscher، A.، Ploegh، H.، Amon، A.، Scott، M. & Martin، K. (2003). بيولوجيا الخلية الجزيئية (الطبعة الخامسة). فريمان ، دبليو إتش آند كومباني.
5. Luckey، M. (2008). البيولوجيا الغشائية الهيكلية: مع أسس الكيمياء الحيوية والفيزيائية الحيوية. مطبعة جامعة كامبريدج. تم الاسترجاع من www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer، E. E.، Rosenberg، K. J.، & Israelachvili، J. (2006). التقدم المحرز مؤخرا في فهم التفاعلات مسعور. وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم ، 103 (43) ، 15739-15746.
7. نيلسون ، دي. إل. ، وكوكس ، إم إم (2009). مبادئ ليهنغر للكيمياء الحيوية. إصدارات أوميغا (الطبعة الخامسة).
8. نيمثي ، ج. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int.، 6 (3)، 195-280.
9. Otto، S.، & Engberts، J. B. F. N. (2003). تفاعلات مسعور والتفاعل الكيميائي. الكيمياء العضوية والجزيئية الحيوية ، 1 (16) ، 2809-2820.
10. Pace، CN، Fu، H.، Fryar، KL، Landua، J.، Trevino، SR، Shirley، BA، Hendricks، M.، Iimura، S.، Gajiwala، K.، Scholtz، J. & Grimsley، GR ( 2011). مساهمة التفاعلات المسعور في استقرار البروتين. مجلة البيولوجيا الجزيئية ، 408 (3) ، 514-528.
11. Silverstein، T. P. (1998). السبب الحقيقي وراء عدم خلط الزيت والماء. مجلة التربية الكيميائية ، 75 (1) ، 116-118.