8 العوامل التي تؤثر على النشاط الأنزيمي

ال العوامل التي تؤثر على النشاط الأنزيمي هي تلك العوامل أو الشروط التي يمكن أن تعدل عمل الإنزيمات. الإنزيمات هي فئة من البروتينات تتمثل وظيفتها في تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية. هذه الجزيئات الحيوية ضرورية لجميع أشكال الحياة والنباتات والفطريات والبكتريا والحيوانيات والحيوانات.

تعد الإنزيمات ضرورية في التفاعلات الهامة المختلفة للكائنات الحية ، مثل التخلص من المركبات السامة وتكسير الطعام وتوليد الطاقة.

وبالتالي ، فإن الإنزيمات تشبه الآلات الجزيئية التي تسهل مهام الخلايا ، وفي كثير من الحالات ، يتأثر عملها أو يفضلها في ظل ظروف معينة.

قائمة العوامل التي تؤثر على النشاط الأنزيمي

تركيز الانزيم

كلما زاد تركيز الأنزيمات ، تزداد سرعة التفاعل بشكل متناسب. ومع ذلك ، هذا صحيح فقط حتى مع التركيز ، لأنه في لحظة معينة تصبح السرعة ثابتة.

تستخدم هذه الخاصية لتحديد أنشطة أنزيمات المصل (مصل الدم) لتشخيص الأمراض.

تركيز الركيزة

زيادة تركيز الركيزة يزيد من سرعة رد الفعل. وذلك لأن المزيد من جزيئات الركيزة سوف تصطدم بجزيئات الإنزيم ، وبالتالي سيتشكل المنتج بشكل أسرع.

ومع ذلك ، عند تجاوز تركيز معين من الركيزة ، لن يكون هناك أي تأثير على سرعة التفاعل ، لأن الأنزيمات ستكون مشبعة وتعمل بأقصى سرعة.

الرقم الهيدروجيني

تؤثر التغييرات في تركيز أيونات الهيدروجين بشكل كبير على نشاط الإنزيمات. لأن هذه الأيونات لها شحنة ، فإنها تولد قوى جذابة ومثيرة للاشتباك بين الروابط الهيدروجينية والأيونية للأنزيمات. ينتج هذا التداخل تغييرات في شكل الإنزيمات ، مما يؤثر على نشاطها.

يحتوي كل إنزيم على درجة الحموضة المثلى عند معدل التفاعل هو الحد الأقصى. وبالتالي ، فإن الرقم الهيدروجيني الأمثل لإنزيم يعتمد على المكان الذي يعمل بشكل طبيعي.

على سبيل المثال ، تحتوي الإنزيمات المعوية على درجة حموضة مثالية تبلغ حوالي 7.5 (أساسية قليلاً). في المقابل ، يكون للإنزيمات في المعدة درجة حموضة مثالية تبلغ حوالي 2 (حمضية للغاية).

ملوحة

يؤثر تركيز الأملاح أيضًا على القدرة الأيونية وبالتالي يمكن أن تتداخل في روابط معينة من الإنزيمات ، والتي يمكن أن تكون جزءًا من الموقع النشط للنفس. في هذه الحالات ، كما هو الحال مع الرقم الهيدروجيني ، سيتأثر النشاط الأنزيمي.

درجة الحرارة

كلما زادت درجة الحرارة ، زاد النشاط الأنزيمي ، وبالتالي سرعة التفاعل. ومع ذلك ، فإن درجات الحرارة المرتفعة جدًا تفسد الإنزيمات ، وهذا يعني أن الطاقة الزائدة تكسر الروابط التي تحافظ على بنيتها وتسبب عدم عملها على النحو الأمثل.

وبالتالي ، فإن سرعة التفاعل تتناقص بسرعة حيث أن الطاقة الحرارية ترمز إلى الإنزيمات. يمكن ملاحظة هذا التأثير بيانياً في منحنى على شكل جرس ، حيث يرتبط معدل التفاعل بدرجة الحرارة.

تسمى درجة الحرارة التي يحدث فيها أقصى معدل رد فعل بالحرارة المثلى للإنزيم ، والتي يتم ملاحظتها في أعلى نقطة في المنحنى.

هذه القيمة مختلفة عن الانزيمات المختلفة. ومع ذلك ، فإن معظم الإنزيمات في جسم الإنسان لديها درجة حرارة مثالية تبلغ حوالي 37.0 درجة مئوية.

باختصار ، مع ارتفاع درجة الحرارة ، في البداية سيزداد معدل التفاعل بسبب الزيادة في الطاقة الحركية. ومع ذلك ، فإن تأثير كسر الاتحاد سوف يزداد ، وسوف تبدأ سرعة رد الفعل في الانخفاض.

تركيز المنتج

تراكم منتجات التفاعل يقلل بشكل عام من سرعة الانزيم. في بعض الإنزيمات ، تتحد المنتجات مع موقعها النشط لتشكل معقدًا فضفاضًا ، وبالتالي تمنع نشاط الإنزيم.

في الأنظمة الحية ، عادة ما يتم منع هذا النوع من تثبيط عن طريق التخلص السريع من المنتجات المشكلة.

المنشطات الأنزيمية

تتطلب بعض الإنزيمات وجود عناصر أخرى لتعمل بشكل أفضل ، ويمكن أن تكون كاتيونات معدنية غير عضوية مثل المغنيسيوم²⁺, مليون²⁺, الزنك²⁺, كاليفورنيا²⁺, شارك²⁺, النحاس²⁺, نا⁺, K⁺, الخ.

نادراً ما تكون هناك حاجة إلى الأنيونات أيضًا للنشاط الأنزيمي ، على سبيل المثال: أنيون الكلوريد (CI-) للأميلاز. وتسمى هذه الأيونات الصغيرة العوامل المساعدة الانزيم.

هناك أيضًا مجموعة أخرى من العناصر التي تفضل نشاط الإنزيمات ، والتي تسمى الإنزيمات. الإنزيمات هي جزيئات عضوية تحتوي على الكربون ، مثل الفيتامينات الموجودة في الطعام.

مثال على ذلك هو فيتامين ب 12 ، وهو أنزيم الميثيونين سينسيز ، وهو إنزيم ضروري لعملية التمثيل الغذائي للبروتينات في الجسم.

مثبطات الانزيم

مثبطات الإنزيم عبارة عن مواد تؤثر سلبًا على وظيفة الإنزيمات ، وبالتالي تبطئ أو توقف في بعض الحالات عن الحفز.

هناك ثلاثة أنواع شائعة من تثبيط الإنزيم: تثبيط تنافسي وغير تنافسي وركيزة:

مثبطات تنافسية

المانع التنافسي هو مركب كيميائي يشبه الركيزة التي يمكن أن تتفاعل مع موقع نشط من الانزيم. عندما يكون الموقع النشط للإنزيم مرتبطًا بمثبط تنافسي ، لا يمكن للركيزة أن ترتبط بالإنزيم.

مثبطات غير تنافسية

والمثبط غير التنافسي هو أيضًا مركب كيميائي يرتبط بمكان آخر في موقع نشط من إنزيم ، يسمى موقع التطعيم. نتيجة لذلك ، يتغير الإنزيم في الشكل ولا يمكن ربطه بسهولة بالركيزة ، وبالتالي لا يمكن أن يعمل الإنزيم بشكل صحيح.

مراجع

1. Alters، S. (2000). علم الأحياء: فهم الحياة (3rd ed.). جونز وبارتليت التعلم.
2. Berg، J.، Tymoczko، J.، Gatto، G. & Strayer، L. (2015). كيمياء حيوية (الطبعة الثامنة). دبليو إتش فريمان وشركاه.
3. راسل ، ف. وولف ، S. هيرتز ، ص. ستار ، سي آند ماكميلان ، ب. (2007). علم الأحياء: العلم الديناميكي (1st ed.). طومسون بروكس / كول.
4. سيجر ، اس. سلابو ، إم آند هانسن ، م. (2016). الكيمياء لهذا اليوم: العام ، العضوية ، والكيمياء الحيوية (الطبعة التاسعة). Cengage التعلم.
5. Stoker، H. (2013). الكيمياء العضوية والبيولوجية (الطبعة السادسة). بروكس / كول Cengage التعلم.
6. Voet، D.، Voet، J. & Pratt، C. (2016). أساسيات الكيمياء الحيوية: الحياة في المستوى الجزيئي (الطبعة الخامسة). وايلي.