الانزيمات الخافضة للوظائف والهيكل والحركية

ال أنزيمات خافتة وهي عبارة عن مواد كيميائية عضوية تتكون من هيكل يتكون من أربعة جزيئات ، لذلك يقال إن هيكلها رباعي.

باختصار ، تحتوي إنزيمات اللوستريك على أكثر من سلسلة بولي ببتيد واحدة وتحتوي على وحدات يتم فيها إجراء الحفز الكيميائي. هذه ، بدورها ، لها أيضًا موقع نشاط ، أي التبادل الكيميائي ، ولهذا السبب يقومون بالتعرف على الركيزة.

بمعنى آخر ، تتميز إنزيمات allosteric بوجود أكثر من سلسلتين من polypeptide ، تتميز وحداتهما الفرعية بخصائص مختلفة: One isosteric ، وهو الموقع النشط نفسه ، و allosteric ، حيث يتم تنفيذ التنظيم الأنزيمي.

لا يحتوي هذا الأخير على نشاط الحفز ، ولكن يمكن ربطه بجزيء التعديل الذي يمكن أن يكون بمثابة حافز أو عقبة أمام تحقيق نشاط الإنزيمات.

مقدمة موجزة عن الانزيمات allosteric

إنزيمات اللوستريك مهمة مهمة في تسهيل عملية الهضم. ولأنها تخترق نواة الجزيئات ، فإن هذه الإنزيمات لديها القدرة على التدخل في عملية التمثيل الغذائي للكائن الحي ، بحيث يكون لديها القدرة على امتصاصه وإفرازه وفقًا لاحتياجات الكيمياء الحيوية التي تنشأ..

ولكي يكون ذلك ممكنًا ، من الضروري أن تتحرك إنزيمات اللوستيرات الآلية التي تنفذ بها العملية التنظيمية..

تصنف هذه الإنزيمات في جانبين: K و V. في كلاهما ، عادة ما يُرى أن منحنى تشبعهما ليس عادةً منبثق ، ولكنه ذو شكل غير منتظم يحاكي سيجما الأبجدية اليونانية.

هذا بالطبع يعني أن تركيبته وحركته لا تتساوى على الإطلاق مع الإنزيمات michaelian ، أقل بكثير من الإنزيمات غير الخماسية ، لأن الركيزة تسبب اختلافات واختلافات ذات صلة في سرعة التفاعل.

ترتبط بنية وحركية إنزيمات allosteric ارتباطًا مباشرًا بالتفاعلات التعاونية ، خاصة تلك التي ليست تساهمية.

يعتمد هذا الافتراض على فرضية أن منحنى السيني ، الذي يتم رسمه عندما يرتفع تركيز الركيزة ، يرتبط بالتغيرات الهيكلية التي تحدث مع الإنزيمات.

ومع ذلك ، فإن هذا الارتباط ليس دائمًا مطلقًا ويؤدي إلى الغموض الذي يتم فيه حذف بعض الخصائص المميزة في هذا النظام.

وظيفة

على المستوى العالمي ، يشار إلى إنزيمات اللوستريك بأنها تلك الجزيئات ذات الأصل العضوي ، والتي يمكن أن تؤثر على الروابط الكيميائية الحيوية بين البروتينات والإنزيمات.

يتم تطوير عمل هذه الأنزيمات الخافتة من خلال التسلل في النواة الجزيئية ، بحيث داخل الكائن المسؤول عن التحفيز الهضمي. بفضل ذلك ، يتم توسيع نطاق العمليات المختلفة المتعلقة بالجهاز الهضمي ، وخاصة في إدارة عملية التمثيل الغذائي.

لذلك ، فإن الوظيفة الأساسية لإنزيمات اللوستريك هي العناية بتسهيل الهضم في الجسم. يحدث هذا لأن عملية الروابط التي يتم تقديمها تسمح باستيعاب العناصر الغذائية وكذلك التخلص من النفايات في بنية الكائن الحي..

لذلك ، يتطور الحفز الهضمي للجهاز الهضمي بشكل مستمر في بيئة متوازنة فيها كل مغير له موقع خصي محدد.

بالإضافة إلى ذلك ، فإن إنزيمات اللوستريك ، من منظور التمثيل الغذائي ، هي تلك التي تتحقق من أن النشاط الأنزيمي يتم التحكم فيه من خلال التقلبات التي يتم إدراكها على مستوى الطبقة..

أصغر التغييرات التي أجريت في تركيز تلك الركيزة ، وكلما زادت التحولات التي سيخضعها نشاط الإنزيمات ، والعكس بالعكس.

من ناحية أخرى ، يمكن زيادة قيم الإنزيمات الخماسية K مع جرعة الحد الأدنى من المغير تثبيط.

قد يحدث أن يتم تثبيط الإنزيمات الخماسية في أدائها في نهاية العملية الأيضية ، وهو أمر يحدث في بعض أنظمة الإنزيمات المتعددة (لديهم أنواع عديدة من الإنزيمات) ، ويكون أكثر بكثير إذا تم تجاوز السعات الخلوية.

عندما يحدث هذا ، تضمن إنزيمات اللوستريك انخفاض النشاط الحفاز ؛ وإلا ، فإن الركيزة تؤدي إلى تنشيط النشاط الأنزيمي بدلاً من تنظيمه.

اللوستريك التنظيم

ومن المعروف باسم تلك العمليات الخلوية التي يتم فيها تنظيم النشاط الأنزيمي بواسطة عملية ضبط. هذا ممكن بفضل حقيقة أن ردود الفعل يتم إنتاجها والتي يمكن أن تكون إيجابية (أي ، التنشيط) أو سلبية (تثبيط).

يمكن أن يحدث التنظيم بطرق مختلفة ، إما على نطاق عضوي (فوق الخلايا ، فوق الخلية) ، عن طريق نقل الإشارة وعن طريق التعديل التساهمي للإنزيمات.

يمكن أن يحدث تثبيت الركيزة عادة في المركز النشط عندما يكون المانع غير موجود.

ومع ذلك ، إذا تم احتلال هذا المركز الخيفي من قبل المانع ، فإن هذا العنصر الأول يتغير في بنيته وبالتالي لا يمكن إصلاح الركيزة.

قد يشير وجود حركيات السيني إلى وجود علاقة تعاونية في الطبقة السفلية ، ولكن هذه ليست دائمًا القاعدة ، مع وجود استثناءات (انظر قسم "الألزونية والتعاونية: المرادفات؟" ، أدناه).

الهيكل والحركية

تفتقر العديد من ببتيدات الإنزيمات الخافضة للحفز الكيميائي. في أي حال ، لديهم أيضًا مواقع إستراتيجية ومحددة للغاية يتم فيها تنفيذ الربط والتعرف على المغير ، وهذا هو السبب في أنزيم التعديل المعقّد يمكن أن ينتج..

ويرجع ذلك إلى حقيقة أن نشاطه الحفزي الكبير أو الأصغر يعتمد على قطبية المغير ، أي وفقًا لما إذا كان القطب سالبًا (قطب تثبيط) أو قطب موجب (قطب التنشيط)..

يُعرف المكان الذي يحدث فيه هذا التبادل الكيميائي الحيوي ، أو بالأحرى التفاعل الأنزيمي مع المغير ، بأنه موقع خيفي..

هذا هو المكان الذي يتم فيه الحفاظ على خواصها دون أن يعاني المغير من تغييرات على المستوى الكيميائي. ومع ذلك ، فإن الرابط بين المغير والإنزيم ليس لا رجعة فيه ، بل العكس هو الصحيح ؛ يمكن التراجع عنه. لذلك ، يمكن القول أن هذه العملية من الانزيمات allosteric ليست ثابتة.

إحدى الخصائص التي تبرز إنزيمات اللوستريك هي أنها لا تتوافق مع الأنماط الحركية التي تلبي مبادئ Michaelis-Menten.

بمعنى آخر ، أظهرت التجارب التي أجريت حتى الآن أن الارتباط بين إنزيم متآثر ومعدلات (بغض النظر عن قطبية) لديه منحنى تشبع لا يحتوي على شكل منتظم ، ولكن السيني ، مع انحناء مماثل ل الرسالة اليونانية من سيغما.

الاختلافات في هذا الشكل السيني قليلة ، بغض النظر عما إذا كان قد تم استخدام المغير (إيجابي أو سلبي) أو لم يتم استخدامها على الإطلاق.

في جميع الحالات ، تُظهر سرعة تفاعلات الإنزيمات الخماسية سلسلة من التعديلات الدراماتيكية التي تكون تركيزات الركيزة فيها منخفضة مقارنة بالمعدلات السلبية وأعلى مع تلك الموجبة. في المقابل ، لديهم قيم وسيطة عند عدم وجود وحدات تعديل مرتبطة بالإنزيمات.

يمكن وصف السلوك الحركي للأنزيمات الخماسية بواسطة نموذجين: متماثل ومتسلسل.

نموذج متماثل

في هذا النموذج ، يمكن تقديم إنزيم allosteric وفقًا للتوافقات ، والتي تكون متوترة ومرتاحة.

قد تكون الوحدات الفرعية في طرف أو آخر ، حيث يوجد توازن ينتقل بين كلتا الحالتين حيث يقترب المغيرون السلبيون من التشكل المشدود ، بينما تنضم الوحدة المريحة إلى الركائز والمنشّطات.

نموذج متسلسل

مع هذا النموذج لديك نموذج مختلف. يوجد هنا أيضًا تطابقان ، لكن يمكن لكل منهما أن يعمل بشكل مستقل ، بشكل منفصل.

عند هذه النقطة ، قد يكون هناك ارتفاع أو انخفاض في روابط الروابط الكيميائية الحيوية للإنزيمات ، مع مستويات من التعاون قد تكون نشطة أو تثبيطية..

يتم تمرير التغييرات الهيكلية على التوالي من وحدة فرعية إلى أخرى ، بترتيب محدد.

كل من النماذج المتماثلة والمتسلسلة تعمل من تلقاء نفسها ، وفقا لمعاييرها الخاصة. ومع ذلك ، يمكن أن يعمل كلا النموذجين بطريقة مشتركة ، وبالتالي فهي ليست حصرية بشكل متبادل.

في هذه الحالات ، توجد حالات وسيطة يُلاحظ فيها كيف تتطابق التوافقات ، أي التوتر والراحة ، في عملية تعاون يتم فيها دمج التفاعلات الكيميائية الحيوية للأنزيمات الخماسية..

الويسيت والتعاونية: المرادفات?

لقد كان يعتقد أن الويسرية هي نفس التعاونية ، ولكن هذا ليس هو الحال. يبدو أن تشويش المصطلحين يأتي من وظائفهما.

ومع ذلك ، تجدر الإشارة إلى أن هذا التشابه لا يكفي أن يتم استخدام alosterism و cooperativism ككلمات مماثلة. كلاهما لديه الفروق الدقيقة التي يجب الانتباه إليها قبل الوقوع في التعميمات والتصنيفات الخاطئة.

من الضروري أن نتذكر أن الإنزيمات الخماسية ، عند انضمامها إلى المعدلات ، تتخذ أشكالًا متنوعة. المغيرات الإيجابية تنشط ، بينما تمنع المغيرات السلبية.

في كلتا الحالتين ، هناك تغيير كبير في الهيكل الأنزيمي في الموقع النشط ، والذي بدوره يصبح تغيير نفس الموقع النشط.

يظهر أحد أكثر الأمثلة العملية على ذلك في تثبيط غير تنافسي ، حيث يرتبط المغير السلبي بإنزيم غير الركيزة.

ومع ذلك ، فإن قابلية هذا الإنزيم فيما يتعلق بالركيزة يمكن أن تتضاءل بواسطة ذلك المشكِّل السلبي للأنزيمات allosteric ، لذلك يمكن أن يصبح تثبيطًا تنافسيًا بغض النظر عما إذا كانت بنية الركيزة مختلفة عن بنية الإنزيم.

وبالمثل ، قد يحدث زيادة في التقارب المذكور أو أنه بدلاً من تأثير تثبيط يحدث تأثير عكسي ، أي تأثير التنشيط.

تحدث ظاهرة التعاونية في العديد من الإنزيمات الخماسية ، ولكن هذا يصبح فقط مفهرسة على هذا النحو عندما تحتوي الإنزيمات على عدة أماكن تمكنوا من ربطها بالركيزة ، لذلك يطلق عليهم إنزيمات القلة الصفرية.

بالإضافة إلى ذلك ، يتم إنتاج الارتباطات وفقًا لمستوى التركيز الذي لدى المستجيب ، وفيه المغيرات الإيجابية والسلبية وحتى الطبقة التحتية نفسها تعمل بطريقة متنوعة خلال هذه العملية.

من أجل تحقيق هذا التأثير ، من الضروري تقديم عدة مواقع قادرة على الارتباط بالركيزة ، وتظهر النتيجة بيانياً في الدراسات العلمية على أنها منحنيات السيني ، والتي تمت الإشارة إليها بالفعل.

وهذا هو المكان الذي يحدث فيه التشابك ، لأنه يميل إلى أن يرتبط إذا كان هناك منحنى السيني في التحليل الأنزيمي فذلك لأن الإنزيم الخماسي الذي لوحظ يجب أن يكون متعاونًا بالضرورة.

بالإضافة إلى ذلك ، فإن أحد العوامل التي تسهم في هذا التشابك هو أن درجة التعاون الموجودة في النظام يتم تشغيلها بواسطة مؤثرات أولية..

قد يزداد مستواه بوجود مثبطات ، بينما يميل إلى الانخفاض عند وجود المنشطات.

ومع ذلك ، فإن الحركية تترك شرطها السيني فقط عندما تصبح michaeliana حيث ترتفع تركيزات المنشط.

لذلك ، فمن الواضح أن منحنيات السيني يمكن أن تكون متضادات الإنزيمات الخاملة. على الرغم من أن معظم هذه الإنزيمات ، عندما تكون هذه الركيزة مشبعة ، فإن هذه الإشارة بها ، من الخطأ وجود تفاعل مسبب للجراثيم فقط لأن انحناء الحركية السينية يشاهد في الرسم البياني..

لنفترض أن معكوس هو أيضا خاطئ. السيني لا يعني ضمناً ظهوره قبل ظهوره الصريح بشكل لا لبس فيه.

و alosterism فريدة من نوعها: الهيموغلوبين

يُعتبر الهيموغلوبين مثالًا كلاسيكيًا لما يحدث في الأنظمة الخيفي. يتم إصلاح الركيزة المقابلة لنوع السيني في هذا المكون من خلايا الدم الحمراء.

يمكن تثبيط هذا التثبيت من خلال المؤثرات التي لا يوجد فيها أي نشاط في المركز النشط ، والذي لا يمثل سوى مجموعة الهيم. الحركية michaelian ، من ناحية أخرى ، يتم تقديمها بمعزل عن الوحدات الفرعية التي تشارك في تثبيت الأكسجين.

مراجع

1. Bu، Z. and Callaway، D.J. (2011). "ديناميات البروتين والخلل بعيد المدى في إشارات الخلية". التقدم في كيمياء البروتين والبيولوجيا الإنشائية ، 83: ص. 163-221.
2. هوانغ ، ي ؛ Zhu، L. et al (2011). "ASD: قاعدة بيانات شاملة للبروتينات المعدلة للخصل". بحوث الأحماض النووية ، 39 ، ص. D663-669.
3. Kamerlin، S.C and Warshel، A (2010). "في فجر القرن الحادي والعشرين: هل الديناميكيات الحلقة المفقودة لفهم تحفيز الإنزيم؟". البروتينات: التركيب والوظيفة والمعلوماتية الحيوية ، 78 (6): ص. 1339-1375.
4. Koshland، D.E؛ نيمثي ، ج. وفيلمر ، د. (1966). "مقارنة البيانات التجريبية الملزمة والنماذج النظرية في البروتينات التي تحتوي على وحدات فرعية". الكيمياء الحيوية ، 5 (1): ص. 365-85.
5. مارتينيز غيرا ، خوان خوسيه (2014). هيكل وحركية الانزيمات allosteric. أغواسكالينتس ، المكسيك: جامعة أغواسكالينتس المستقلة. تعافى من libroelectronico.uaa.mx.
6. Monod، J.، Wyman، J. and Changeux، J.P. (1965). "على طبيعة التحولات allosteric: نموذج معقول". مجلة البيولوجيا الجزيئية ، 12: ص. 88-118.
7. تيخون ريفيرا ، خوسيه ماريا ؛ Garrido Pertierra ، أماندو وآخرون (2006). أساسيات الكيمياء الحيوية الهيكلية. مدريد: التحرير Tébar.
8. جامعة بيرو كيتانو هيريديا (2017). الانزيمات التنظيمية. ليما ، بيرو: UPCH. تم الاسترجاع من upch.edu.pe.