ألفا الحلزون هيكل وأهمية وظيفية

ال ألفا الحلزون هو أبسط بنية ثانوية يمكن أن يتبناها البروتين في الفضاء وفقًا لصلابة وحرية دوران الروابط بين بقايا الأحماض الأمينية.

يتميز بالشكل اللولبي الذي يتم فيه ترتيب الأحماض الأمينية ، والتي يبدو أنها مرتبة حول محور طولي وهمي مع مجموعات R إلى الخارج من هذا.

تم وصف حلزونات ألفا لأول مرة في عام 1951 بواسطة Pauling وزملاؤه ، الذين استخدموا البيانات المتاحة عن المسافات بين الأزمنة وزوايا الوصلة والمعايير الهيكلية الأخرى للببتيدات والأحماض الأمينية للتنبؤ بالتشكيلات الأكثر احتمالًا التي يمكن أن تفترضها سلاسل. ببتيد.

نشأ وصف الحلزون ألفا من البحث عن جميع الهياكل الممكنة في سلسلة الببتيد التي تم تثبيتها بواسطة روابط الهيدروجين ، حيث كانت البقايا مكافئة للمعادلة الكيميائية وتكوين كل منها مستو ، كما هو مبين في البيانات من صدى السندات الببتيد التي كانت متاحة لهذا التاريخ.

هذا الهيكل الثانوي هو الأكثر شيوعًا بين البروتينات ، ويتم تبنيه بواسطة كل من البروتينات القابلة للذوبان وبروتينات الغشاء المتكامل. ويعتقد أن أكثر من 60 ٪ من البروتينات موجودة في شكل ألفا الحلزون أو ورقة بيتا.

مؤشر

• 1 هيكل
• 2 أهمية وظيفية
  • 2.1 Miosin
  • 2.2 الكولاجين
  • 2.3 كيراتين
  • 2.4 الهيموغلوبين
  • 2.5 نوع البروتينات "أصابع الزنك"
• 3 المراجع

هيكل

بشكل عام ، يكون لكل دورة في حلزون ألفا ما معدله 3.6 من بقايا الأحماض الأمينية ، أي ما يعادل تقريبًا 5.4 بوصة. ومع ذلك ، تختلف الزوايا وأطوال الدوران من بروتين إلى آخر مع اعتماد صارم على تسلسل الأحماض الأمينية في الهيكل الأساسي.

تحتوي معظم هيلات ألفا على منعطف يميني ، لكن في الوقت الحالي من المعروف أن البروتينات ذات هيليكات ألفا يمكن أن توجد مع المنعطفات اليسرى. شرط حدوث واحد أو آخر هو أن جميع الأحماض الأمينية في نفس التكوين (L أو D) ، لأنها مسؤولة عن اتجاه المنعطف.

يتم تثبيت هذه الأسباب الهيكلية الهامة لعالم البروتين بواسطة روابط الهيدروجين. تحدث هذه الروابط بين ذرة الهيدروجين المرتبطة بالنيتروجين الكهربي لرابطة الببتيد و ذرة الأكسجين الكربوكسيليك كهربائيا للحمض الأميني بأربعة مواقع في وقت لاحق ، في منطقة الطرف N فيما يتعلق بنفسه.

يرتبط كل منعطف من اللولب ، بدوره ، بالرابط بواسطة روابط الهيدروجين ، والتي تعد أساسية لتحقيق الاستقرار الشامل للجزيء.

ليس كل الببتيدات يمكن أن تشكل حلمات ألفا مستقرة. يتم توفير ذلك من خلال القدرة الذاتية لكل حمض أميني في السلسلة لتشكيل حلزونات ، والتي ترتبط ارتباطًا مباشرًا بالطبيعة الكيميائية والفيزيائية لمجموعات R البديلة..

على سبيل المثال ، في درجة الحموضة المعينة ، يمكن للعديد من البقايا القطبية الحصول على نفس الشحنة ، لذلك لا يمكن تحديد موقعها على التوالي في اللولب لأن التنافر بينها ينطوي على تشويه كبير فيه..

يعد حجم الأحماض الأمينية وشكلها وموقعها من العوامل المحددة أيضًا للاستقرار الحلزوني. دون المضي قدماً ، يمكن أن يكون لبقايا مثل Asn و Ser و Thr و Cys الموضوعة على مقربة من التسلسل أيضًا تأثير سلبي على تكوين اللولب ألفا.

بالطريقة نفسها ، تعتمد الكارهة للماء والشعور بالحيوية لشرائح ألفا الحلزونية في ببتيد معين بشكل حصري على هوية مجموعات R للأحماض الأمينية.

في بروتينات الغشاء المتكامل يوجد حلزجات ألفا وفيرة مع بقايا ذات طابع مسعور قوي ، وهو ضروري بشكل صارم لإدخال وتكوين القطاعات بين ذيول النجم الفوسفوليبيد المكونة.

على العكس من ذلك ، تحتوي البروتينات القابلة للذوبان على حلمات ألفا غنية بالمخلفات القطبية ، مما يجعل التفاعل أفضل مع الوسط المائي الموجود في السيتوبلازم أو الفراغات الخلالية..

أهمية وظيفية

تشتمل الأشكال الحلزونية ألفا على مجموعة واسعة من الوظائف البيولوجية. تلعب أنماط التفاعل المعينة بين الهلس دورًا مهمًا في وظيفة وتجميع وقلل كل من بروتينات الغشاء والبروتينات القابلة للذوبان.

هذه المجالات موجودة في العديد من عوامل النسخ ، وهي مهمة من وجهة نظر تنظيم التعبير الجيني. وهي موجودة أيضًا في البروتينات ذات الأهمية الهيكلية وفي البروتينات الغشائية التي لها وظائف نقل و / أو نقل الإشارات بأنواعها المختلفة.

فيما يلي بعض الأمثلة الكلاسيكية للبروتينات التي تحتوي على هيلات ألفا:

ميوسين

Myosin عبارة عن ATPase يتم تنشيطه عن طريق الأكتين المسؤول عن تقلص العضلات ومجموعة متنوعة من أشكال تنقل الخلايا. تتكون كل من الميوسين العضلية وغير العضلية من منطقتين أو "رؤوس" كروية مرتبطة ببعضهما البعض بواسطة "ذيل" ألفا حلزوني طويل.

الكولاجين

يمثل ثلث إجمالي محتوى البروتين في الجسم البشري الكولاجين. إنه البروتين الأكثر وفرة في الفضاء خارج الخلوي وله خاصية مميزة هيكل عظمي يتكون من ثلاثة فروع متوازية مع تكوين حلزوني أعسر ، والذي يجمع معًا لتشكيل حلزون ثلاثي مع اتجاه عقارب الساعة.

الكيراتين

الكيراتين هي مجموعة من البروتينات المكونة للخيوط التي تنتجها بعض الخلايا الظهارية في الفقاريات. هم المكون الرئيسي للأظافر ، والشعر ، ومخالب ، وقذيفة السلاحف ، والقرون والريش. يتم تشكيل جزء من هيكلها ليفي من قطاعات ألفا الحلزون.

الهيموغلوبين

يتم نقل الأكسجين في الدم عن طريق الهيموغلوبين. يتكون جزء globin من هذا البروتين رباعي الطبقات من حلزوني ألفا متطابقين لكل منهما 141 وحدة من بقايا كل منهما ، وسلسلتا بيتا لكل منهما 146 وحدة..

"إصبع الزنك" نوع البروتينات

تمتلك الكائنات حقيقية النواة ثروة من البروتينات التي تعمل بأصابع الزنك ، والتي تعمل لأغراض مختلفة: التعرف على الحمض النووي ، تغليف الحمض النووي الريبي ، التنشيط النسخي ، تنظيم موت الخلايا المبرمج ، طي البروتين ، إلخ. تمتلك العديد من بروتينات إصبع الزنك حلزونات ألفا كمكون رئيسي في بنيتها وهي ضرورية لوظائفها.

مراجع

1. Aurora، R.، Srinivasan، R.، & Rose، G. D. (1994). قواعد ألفا الحلزون إنهاء بواسطة جليكاين. علم, 264(5162) ، 1126-1130.
2. Blaber، M.، Zhang، X.، & Matthews، B. (1993). الأساس الهيكلي للحمض الأميني ألفا الحلزون. علم, 260(1) ، 1637-1640.
3. Brennan، R. G.، & Matthews، B. W. (1989). الحمض النووي بدوره الحلزون عزر ملزمة. مجلة الكيمياء البيولوجية, 264(4) ، 1903-1906.
4. أيزنبرغ ، د. (2003). اكتشاف الخصائص الهيكلية للبروتينات ألفا الحلزونية وبروتينات بيتا الرئيسية. PNAS, 100(20) ، 11207-11210. Huggins، M. L. (1957). هيكل ألفا كيراتين. كيمياء, 43, 204-209.
5. Klement، W.، Willens، R.، & Duwez، P. (1960). هيكل الميوجلوبين. طبيعة, 185, 422-427.
6. Laity، J. H.، Lee، B. M.، & Wright، P. E. (2001). بروتينات إصبع الزنك: رؤى جديدة في التنوع الهيكلي والوظيفي. الرأي الحالي في علم الأحياء الإنشائي, 11(1) ، 39-46.
7. Lodish، H.، Berk، A.، Kaiser، C.A.، Krieger، M.، Bretscher، A.، Ploegh، H.، ... Martin، K. (2003). بيولوجيا الخلية الجزيئية (الطبعة الخامسة). فريمان ، دبليو إتش آند كومباني.
8. لوكي ، م. (2008). البيولوجيا الغشائية الهيكلية: مع أسس الكيمياء الحيوية والفيزيائية الحيوية. مطبعة جامعة كامبريدج. تم الاسترجاع من www.cambridge.org/9780521856553
9. McKay، M. J.، Afrose، F.، Koeppe، R. E.، & Greathouse، D.V. (2018). تشكيل اللولب والاستقرار في الأغشية. Biochimica et Biophysica Acta - الأغشية الحيوية, 1860(10) ، 2108-2117.
10. نيلسون ، دي إل إل ، وكوكس ، إم إم (2009). مبادئ ليهنغر للكيمياء الحيوية. إصدارات أوميغا (الطبعة الخامسة).
11. Pauling، L.، Corey، R. B.، & Branson، H. R. (1951). هيكل البروتينات: تكوينان حلزونيان مرتبطان بالهيدروجين في سلسلة الببتيد. وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم بالولايات المتحدة الأمريكية, 37, 205-211.
12. Perutz، M. F. (1978). هيكل الهيموغلوبين والنقل التنفسي. العلمية الأمريكية, 239(6) ، 92-125.
13. Scholtz، J. M.، & Baldwin، R. L. (1992). آلية تكوين ألفا الحلزون بواسطة الببتيدات. الاستعراض السنوي للفيزياء الحيوية والهيكل الجزيئي الحيوي, 21(1) ، 95-118.
14. شولدرز ، م. ، و راينس ، ر. ت. (2009). هيكل الكولاجين والاستقرار. الاستعراض السنوي للكيمياء الحيوية, 78(1) ، 929-958.
15. Subramaniams، A.، Jones، W.K.، Gulick، J.، & Neumannli، J. (1991). تنظيم خاص بالأنسجة لمروج جينات السلسلة الثقيلة ألفا-الميوسين في الفئران المعدلة وراثيا. مجلة الكيمياء البيولوجية, 266(36) ، 24613-24620.
16. Wang، B.، Yang، W.، McKittrick، J.، & Meyers، M.A (2016). الكيراتين: هيكل ، الخواص الميكانيكية ، حدوث في الكائنات البيولوجية ، والجهود المبذولة في التنفس البيولوجي. التقدم في علوم المواد. إلسفير المحدودة.
17. Warrick، H. M.، & Spudich، J. a. (1987). هيكل الميوسين وظيفة في حركية الخلية. الاستعراض السنوي لبيولوجيا الخلية, 3, 379-421.
18. Zhang، S. Q.، Kulp، D. W.، Schramm، C. A.، Mravic، M.، Samish، I.، & Degrado، W. F. (2015). يتفاعل الغشاء الحلزوني الحلزوني والغني بالبروتين: هندسة مماثلة عبر تفاعلات مختلفة. هيكل, 23(3) ، 527-541